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Modelagem e simulação do núcleo morto em partículas catalíticas contendo enzimas imobilizadas e suas consequências no projeto e operação de reatores enzimáticos; Modeling and simulation of the dead core in catalytic particles containing immobilized enzymes and their consequences on the design and operation of enzymatic reactors

Pereira, Felix Monteiro
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 01/07/2008 PT
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68.8105%
Neste trabalho, foram realizados estudos sobre a modelagem e simulação do núcleo morto em partículas catalíticas contendo enzimas imobilizadas. Tais estudos envolveram a resolução de problemas de valor de contorno gerados pela modelagem dos fenômenos de difusão-reação no interior da partícula. Os principais parâmetros que determinam a ocorrência do núcleo morto foram investigados e os perfis de concentração de substrato e produto, bem como a posição do núcleo morto para a cinética de Michaelis-Menten e outras, foram calculados para catalisadores com geometrias clássicas de placa plana infinita, cilindro infinito e esfera. Para este fim, os seguintes métodos numéricos foram utilizados: shooting, colocação ortogonal global e colocação ortogonal em elementos finitos. Entre os métodos avaliados, o método da colocação ortogonal em elementos finitos foi o único capaz de representar os perfis de concentração de substrato e de produto, e os valores do fator de efetividade obtidos com as soluções analíticas para cinéticas de ordem zero e de primeira ordem, as quais foram usadas como referência. Assim, este método foi empregado para resolver os problemas de valor de contorno envolvendo as cinéticas de Michaelis-Menten e aquelas com inibição competitiva...

Produção de soro de leite hipoalergênico com baixos teores de lactose e fenilalanina obtido por hidrólise com enzimas imobilizadas

Rocho, Rosele da Silveira; Schmidt, Gisele; Hertz, Plinho Francisco; Flôres, Simone Hickmann
Fonte: Universidade Federal do Rio Grande do Sul Publicador: Universidade Federal do Rio Grande do Sul
Tipo: Conferência ou Objeto de Conferência Formato: application/pdf
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48.334185%

Produção de fruto-oligossacarídeos e açúcar Invertido utilizando enzimas imobilizadas

Lorenzoni, André Soibelmann Glock
Fonte: Universidade Federal do Rio Grande do Sul Publicador: Universidade Federal do Rio Grande do Sul
Tipo: Dissertação Formato: application/pdf
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58.52855%
Fruto-oligossacarídeos (FOS) são fibras prebióticas com poder adoçante considerável, sendo um produto de alto valor para a indústria de alimentos. Açúcar invertido é o produto da hidrólise da sacarose possuindo maior poder adoçante, menor susceptibilidade à cristalização e maior higroscopicidade com relação à sacarose, sendo de grande interesse industrial. Ambos produtos podem ser produzidos por reações enzimáticas, utilizando β-frutosiltransferase e β- frutofuranosidase respectivamente, no entanto processos enzimáticos costumam ser caros devido ao alto custo e baixa estabilidade de enzimas. Esses fatores podem ser contornados com a imobilização da enzima, permitindo a reutilização e por vezes aumentando a estabilidade. No presente trabalho a enzima β-frutosiltransferase proveniente de um extrato comercial de Aspergillus aculeatus (Viscozyme L) foi parcialmente purificada, com resina de troca iônica, imobilizada covalentemente em esferas de quitosana e utilizada na produção de FOS. O processo de purificação aumentou a atividade específica em 6 vezes. A estabilidade do biocatalisador imobilizado foi avaliada em 50 bateladas para produção de FOS, foi observado cerca de 55 % de rendimento em cada batelada...

Imobilização de lipases por adsorção e ligação covalente em derivados de agarose e quitosana e sua aplicação em biocatálise

Quilles Junior, José Carlos
Fonte: Universidade Estadual Paulista (UNESP) Publicador: Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: 104 f. : il. color., tabs.
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49.18464%
Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP); Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq); Pós-graduação em Química - IBILCE; In the biocatalysis is necessary their immobilization on inert supports for further reuse, stabilization, purification and hyperactivaction of the biocatalyst. This study aimed to immobilization of different lipases using different supports (ionic, hydrophobic and covalent) and to evaluate the activity, selectivity, stability and purification of these immobilized proteins. The chapter 1 of the work describes some techniques of immobilization and pre-purification of crude lipases from Acremonium sp by ultrafiltration showed higher activity and yield of immobilization on octyl- and phenyl-agarose. The activity of these immobilized enzymes was hyperactived by incubation at 0.01 m∙L-1 NaCl and higher concentrations of this salt was observed a decrease on the enzyme activity. The hydrolytic activity of the immobilized lipase was influenced by the vegetable oil source. In Chapter 2 we present the chemical modification and characterization of chitosan previously activated with glycidol, epichlorohydrin and glutaraldehyde for subsequent use as support for immobilization of lipases...

Tratamento de efluentes provenientes de abatedouro de bovinos por meio de reator enzimático seguido de reator aeróbio operado em bateladas sequenciais

Tetila, Moacir Feba
Fonte: Universidade Estadual Paulista (UNESP) Publicador: Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Tipo: Trabalho de Conclusão de Curso
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48.334185%
Brazil has one of the largest cattle herds in the world, so the cattle slaughter is one of the most important economic activities in the Brazilian market. But this activity requires a high demand of water, resulting in serious problems about the correct disposal of wastewater generated in the process. This effluent has a high pollution load, becoming its receiving bodies (streams and rivers) unfit for various activities such as public water supply, recreation, fisheries. To minimize the environmental impacts of its industrial wastewater and fallow the local environmental legislation, refrigerators must make the treatment of these effluents. This study aimed to verify the efficiency of a enzymatic reactor, when occur hydrolysis of lipids present in the effluent industrial of an cattle slaughter industry. The treatment system used was composed of two separate reactors: one being the anaerobic fluidized bed reactor (AFBR), inoculated with immobilized enzymes on the matrix support, and the other by sequential batch reactor (SBR) inoculated with activated sludge. Whereas, the reactors have been developed and installed at the Wastewater Treatment Laboratory, Faculdade de Ciências e Tecnologia, UNESP, campus Presidente Prudente. The procedure operating occurred differently for each reactor: preparation and inoculation of enzyme granules...

Nanozeólitas como suportes sólidos para imobilização enzimática: Síntese, caracterização de complexos nanozeólitas/enzimas e sua aplicação como catalisadores heterogêneos para produção de biodiesel via rota etílica

Vasconcellos, Adriano de
Fonte: Universidade Estadual Paulista (UNESP) Publicador: Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Tipo: Tese de Doutorado Formato: 203 f. : il. color., gráfs., estampas, tabs.
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48.109893%
Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP); Processo FAPESP: 2011/10092-4; Pós-graduação em Microbiologia - IBILCE; Nanozeolites have been used as solid supports for enzymes and proteins immobilization, mainly due to their physicochemical properties such as large external surface area, high dispersibility and easy adjustment of their tunable surface properties, especially regarding the surface charge and hydrophilicity/hydrophobicity properties. The main goals of this research work were the syntheses and physicochemical characterization using specific spectroscopic techniques of the nanozeolites (titanosilicalite (Nano-TS1), gismondine (Nano-GIS), (Nano-LTA), beta (Nano-BEA), and faujasite (Nano-X) and also the modulation of their surface physicochemical properties by ion exchange experiments with transition metal cations (Mn2+, Cu2+, Co2+, Zn2+ e Ni2+) and/or by functionalization of their surfaces with organic agents such as aminosilanes and glutaraldehyde. The zeolitic materials were used as a solid supports for the immobilization of fungal Rhizomucor miehei (RML) and Thermomyces lanuginosus (TLL) lipases and the catalytic potential of these nanozeolite-enzyme complexes were explored in the transesterification reactions of oil palm oil and microalgae aiming the biodiesel production for biodiesel production using ethanol as solvent. The results have indicated the nature and concentration of the divalent cations solutions have played a significant role and strongly affected the amount and the enzymatic activity of the immobilized enzymes. The best catalytic performance were obtained with the TLL enzyme immobilized on Nano-X supports ion exchanged with nickel sulfate 0.5 mol.L-1 (Nano-X/Ni/0.5M-TLL). The FAEE yields obtained with Nano-X/Ni/0.5M/TLL complexes were above 94% and a strong synergetic effect was detected for this system...

Extração, purificação, imobilização, estudo cinetico e calorimetrico das enzimas proteoliticas presentes no latex do mamoeiro

Carmelita Aparecida Basilio
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 23/03/1994 PT
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48.86657%
As enzimas papaína, quimopapaína B e papaya proteinase foram extraidas e purificadas a partir do látex seco de Carica papaya. O método desenvolvido neste trabalho para a purificação das enzimas proteolíticas mostrou ser possível a separação das mesmas em um único passo, utilizando gradiente de força iônica crescente com tampão acetato de sódio pH 5,0. As proteases livres e imobilizadas foram utilizadas para estudos cinéticos e calorimétricos utilizando substratos sintéticos e proteicos. A imobilização em sílica funcionalizada mostrou ser muito eficiênte mantendo a atividade enzimática por vários meses. Papaína e quimopapaína B apresentaram maior afinidade pelos substratos proteicos do que a papaya proteinase. Para as enzimas imobilizadas papaína apresentou maior afinidade pelo substrato do que as outras proteases. Estudos calorimétricos mostraram que as enzimas quimopapaína B e papaya proteinase são termicamente reversíveis e que a desnaturação destas enzimas obedece um modelo de transição de dois estados. Confirmou-se a existência de estados intermediários de desnaturação para a papaína. Foram determinados os valores da entaIpia de desnaturação,DHDESN, para as proteases, assim como a razão DHvanTHoff/DHDENS. Apesar das enzimas terem uma estrutura primária muito sementante a variacão de entalpia de proteólise DH PROT é muito diferente.; The enzymes papain...

Sintese e estudo do desempenho de suportes polimericos na imobilização de enzimas

Vicelma Luiz Cardoso
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 07/11/1988 PT
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59.67468%
A técnica de imoblização de enzimas vem sendo muito pesquisada atualmente, devido à possibilidade de sua utilização em processos enzimáticos que requerem alto custo na recuperação deste catalisador do meio reacional. As enzimas utilizadas nesse estudo foram a invertase e a amiloglicosidase imobilizadas nas resinas N-metilolacrilamida e uréia-formaldeído na forma pulverizada e impregnadas em microcamadas sobre malhas de poliéster. Neste trabalho foram estudadas a síntese e a caracterização das resinas, a preparação dos suportes, a caracterização das enzimas em fase líquida, e a influência de parâmetros importantes no desempenho das enzimas imobilizadas e no processo de imobilização, tais como: temperatura, pH, força iônica da solução tampão, estabilidade do catalisador após uso prolongado, agitação, concentração de enzimas nos suportes, grau de retenção das resinas nos tecidos, tempo de estocagem, estabilidade térmica e a conversão em função do tempo de reação. Foi desenvolvido ainda um estudo cinético das enzimas, imobilizadas em reator de leito fixo e um estudo da estabilidade operacional em reatores de leito fixo e de leito fluidizado. Os resultados experimentais conduziram à determinação de condições ótimas de operação...

Estudo e simulação de reator continuo de tanque agitado com glicose-oxidase e catalase imobilizadas para produção de acido gluconico

Tomaz Arakaki
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 10/12/2002 PT
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59.439565%
O Brasil como maior produtor mundial e exportador de açúcar de cana sofre as conseqüências de um mercado internacional em que os preços das commodities variam de maneira pouco favorável aos países exportadores. A solução seria obter produtos a partir da sacarose, cujos preços fossem mais valorizados no mercado internacional. A sacarose pode ser hidrolizada, hidrólise ácida ou enzimática, produzindo glicose e frutose . A glicose pode ser transformada em ácido glucônico , através de um complexo enzimático formado pela glicose-oxidase e catalase. Teríamos então uma solução de ácido glucônico e frutose, dois produtos cujos preços unitários são maiores do que a sacarose; o espectro de utilização dessas 2 substâncias também é maior do que a da sacarose. O presente trabalho estuda o processo de transformação da glicose em ácido glucônico, usando um reator contínuo de tanque agitado com injeção de ar , junto com um sistema multienzimático de enzimas imobilizadas, formado pela glicose-oxidase e catalase . Na formação do ácido glucônico é formado também o H202 , que inativa ambas enzimas. Para diminuir a inativação a catalase é adicionada para transformar H202 em H20 e O2; O2 dissolvido é necessário para oxidar a glicose-oxidse reduzida para a glicose-oxidase oxidada...

Resolução de alcoois secundarios racemicos atraves da esterificação catalisada por enzimas imobilizadas em organo-gel

Jesus, Paulo Cesar de
Fonte: Universidade Federal de Santa Catarina Publicador: Universidade Federal de Santa Catarina
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: 76f.| il
POR
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48.29368%
Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciencias Fisicas e Matematicas; A habilidade de enzimas para atuar como catalisadores quirais já tem sido considerada por muitos anos, particularmente pela indústria farmacêutica. A resolução de misturas de álcoois racêmicos pode ser realizada utilizando as propriedades enantioseletivas de enzimas hidrolíticas. A crescente busca de uma metodologia cada vez mais aperfeiçoada para utilização de enzimas em síntese orgânica, levou muitos pesquisadores a buscar um sistema que melhor se adaptasse às condições sintéticas desejadas. A imobilização de enzimas é uma das mais importantes técnicas na aplicação de catálise enzimática para reações sintéticas em solventes orgânicos. O trabalho desenvolvido consistiu em uma nova metodologia para imobilização de enzimas e suas aplicação em síntese orgânica.

Determinação de coeficiente de difusão de esteres e reações de transesterificação catalisadas por enzimas imobilizadas em organo-gel

João, Jair Juarez
Fonte: Universidade Federal de Santa Catarina Publicador: Universidade Federal de Santa Catarina
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: 73f.| il
POR
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68.984004%
Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciencias Fisicas e Matematicas; Neste trabalho, foi estudado o grau de impedimento imposto pelas barreiras difusionais de ésteres quando estes passam do meio reacional para o gel e vice-versa, através de medidas do coeficiente de difusão (D), segundo tratamento de crooks. Foram obtidos valores do coeficiente de difusão (D) dos benzoatos de etila, n-butila, n-octila, n-cetila e sec-butila, em organo-gel formado pela adição de gelatina a uma microemulsão água-óleo (w/o) de aerosol O-T em n-hexano (MBG). Como solvente externo, utilizou-se o n-hexano, ciclohexano, heptano, acetonitrila e 1,4-dioxano. Estudou-se, também, a atividade catalítica de lipase imobilizadas em MBG na reação de transesterificação do octanoato de p-nitrofenila com álcoois alifáticos (n-pentanol, n-hexanol, n-octanol e 2-butanol) em acetonitrila e 1,4-dioxano como solvente externo à 25oC. Parâmetros tais como o número de átomos de carbono e ramificações na cadeia do álcool bem como o tipo de lipase utilizada, foram discutidos em termos da eficiência catalítica das enzimas imobilizadas em MBG.

Utilização de enzimas e microorganismos para a obtenção de compostos oticamente ativos

Zanotto, Sandra Patricia
Fonte: Florianópolis, SC Publicador: Florianópolis, SC
Tipo: Tese de Doutorado Formato: xiv, 99 f.| il., tabs., grafs.
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47.990283%
Tese (doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Programa de Pós-Graduação em Química.; Neste trabalho foram exploradas metodologias alternativas de imobilização de enzimas e microrganismos para a manutenção das atividades e estereosseletividades dos mesmos em meio orgânico. As células de Saccharomyces cerevisiae (FP) foram suportadas em montmorilonita (K10), recobertas ou não com gelatina (G), na presença ou ausência de sacarose (S) ou trealose (T). Estes sistemas foram utilizados para a redução enantiosseletiva do acetoacetato de etila e a-cloroacetofenona em hexano. Para a redução do acetoacetato de etila com os sistemas FP/K10/G/S e FP/K10/G/T o biocatalisador tornou-se mais estável em meio orgânico, formaram-se menos subprodutos e a atividade foi mantida. O S-(+)-álcool foi obtido com ee>99% até a quarta reutilização, com valores de %c de 19 e 20% a 20oC, que foi a temperatura mais adequada para evitar a desativação das células. Para a biorredução do acetoacetato de etila constatou-se que a função principal da sacarose, da mesma forma que a trealose e a água, é de proteção da parede celular do microrganismo. Os valores de ee e %c foram similares com todos os sistemas. Na redução da a-cloroacetofenona obteve-se o R-(-)-2-cloro-1-feniletano após 72h de reação com ee 78-79%...

Produção enzimática de poli(e-caprolactona) em reator de leito empacotado utilizando fluido pressurizado

Veneral, Josamaique Gilson
Fonte: Universidade Federal de Santa Catarina Publicador: Universidade Federal de Santa Catarina
Tipo: Tese de Doutorado Formato: 1 v.| il., grafs., tabs.
POR
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38.831946%
Tese (doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro Tecnológico, Programa de Pós-Graduação em Engenharia de Alimentos, Florianópolis, 2014; A crescente demanda por materiais poliméricos livres de resíduos tóxicos, oriunda dos setores médico, farmacêutico e alimentício, bem como os avanços tecnológicos na obtenção de enzimas como as lipases solvente tolerantes e/ou imobilizadas, permitindo sua reutilização tornou possível que, catalisadores biológicos e fluidos pressurizados outrora relegados a segundo plano, tornassem-se atualmente uma das alternativas mais promissoras na área de polímeros biorreabsorvíveis e biodegradáveis. Neste contexto, a policaprolactona (PCL), um polímero biorreabsorvível e biodegradável, bem como o dióxido de carbono supercrítico (scCO2) têm permeado, de forma separada ou conjunta, diversas áreas de interesse acadêmico e industrial, com aplicações nos setores biomédico, farmacêutico, alimentício, e ecológico. Da combinação destas tecnologias aliada à possibilidade de produção em larga escala de polímeros via sistemas contínuos, emerge um vasto território de possibilidades/oportunidades para o setor acadêmico e industrial. Neste contexto, o presente trabalho objetivou o estudo da polimerização enzimática por abertura de anel (e-ROP) da e-caprolactona (e-CL) em fluidos pressurizados pelo uso de um reator contínuo empacotado (PBR) com enzimas imobilizadas (Novozym 435)...

Fucana magnetizada como suporte para imobilização de enzimas aplicadas na coagulação do leite

Silva, Valdeene Albuquerque Jansen da
Fonte: Universidade Federal de Pernambuco Publicador: Universidade Federal de Pernambuco
Tipo: Outros
PT_BR
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49.349863%
O polissacarídeo fucana extraído da alga Sargassum cymossum foi magnetizado e posteriormente usado como suporte para imobilização de enzimas coaguladoras do leite. A caracterização básica da enzima imobilizada foi realizada pela determinação da temperatura ótima, estabilidade térmica, influência do cloreto de cálcio na atividade coagulante do leite, re-uso e estocagem. O método de imobilização mostrou-se adequado, apresentando uma retenção em proteína de 80% e 78% para as duas enzimas testadas, quimosina bovina e quimosina bovina recombinante, respectivamente. A atividade coagulante do leite nestes DEIs (Derivados Enzimáticos Imobilizados) foi 11,8 U/mL e 1,33 U/mL, respectivamente para as quimosinas bovina e recombinante. As temperaturas ótimas encontradas foram 60ºC (36 U/mL) e 50ºC (3,53 U/mL) para as quimosinas bovina e recombinante imobilizadas, respectivamente. Experimentos de estabilidade térmica revelaram que ambas as enzimas imobilizadas foram mais sensíveis à temperatura quando comparadas as enzimas livres. A perda da atividade com relação à enzima livre foi 66,35% para quimosina bovina após 30 minutos a 35º C, e 16,54% para recombinante após 30 minutos a 35º C. A influência do CaCl2 na atividade coagulante do leite foi comprovada tanto para as enzimas livres quanto para as imobilizadas. Na ausência do cálcio...

Imobilização de enzimas em suportes magnéticos

Cabrera, Mariana Paola; Carvalho Júnior, Luiz Bezerra de (Orientador)
Fonte: Universidade Federal de Pernambuco Publicador: Universidade Federal de Pernambuco
Tipo: Tese de Doutorado
BR
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39.184636%
O uso de enzimas imobilizadas em aplicações industriais permite o desenvolvimento de processos de produção com alta produtividade, fácil separação do produto e reutilização do biocatalisador. Alguns grupos de enzimas apresentam muitas vantagens quando imobilizadas em suportes insolúveis em água, devido à melhoria de suas propriedades catalíticas e estabilidade ou pela síntese de baixo custo. Tendo em vista tais vantagens, enzimas de aplicabilidade industrial como α-Lramnosidase e invertase foram imobilizadas em diferentes suportes magnéticos. A α-L-ramnosidase de Aspergillus terreus foi imobilizada covalentemente nos seguintes suportes ferromagnéticos: polietileno tereftalato (Dacron-hidrazida), polisiloxano/álcool polivinílico (POS/PVA) e quitosana. A atividade da enzima imobilizada em Dacron-hidrazida (0,53 nkat/g de proteína) e POS/PVA (0,59 nkat/g de proteína) foi significativamente maior do que a encontrada para o derivado de quitosana (0,06 nkat/mg de proteína). Os perfis de pH e temperatura para todas as enzimas imobilizadas não mostraram diferença em relação à enzima livre, exceto o derivado de quitosana que apresentou maior temperatura máxima. O derivado enzimático Dacron-hidrazida mostrou melhor desempenho que a enzima livre para hidrolisar a naringina 0...

Desenvolviemento e aplicação de reatores de enzimas imobilizadas

Oliveira, Karina Bora
Fonte: Universidade Federal do Paraná Publicador: Universidade Federal do Paraná
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
PORTUGUêS
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49.103613%
Resumo: Enzimas são catalisadores de reações orgânicas capazes de converter um substrato num produto com elevada seletividade e especificidade. Reatores de enzimas imobilizadas consistem de uma enzima imobilizada em um suporte adequado, tornando-se um catalisador confinado em uma matriz, capaz de ser usado repetidamente pelo tempo que permanecer ativo. Acoplados a cromatografia líquida, os reatores enzimáticos podem ser usados para uma gama de aplicações, como na triagem de inibidores enzimáticos, na biocatálise on-line ou na detecção e purificação de analitos e metabólitos. O presente trabalho teve por objetivo desenvolver reatores de tirosinase e de di-hidrofolato redutase imobilizadas para aplicação na triagem de inibidores enzimáticos e na purificação de moléculas, respectivamente. Agaricus bisporus foi usado como fonte de tirosinase, e as condições para extração da enzima foram otimizadas por planejamento fatorial de experimentos. A enzima foi então imobilizada por ambas as técnicas in situ e in batch em epoxisílica sintetizada por refluxo ou por micro-ondas, e os reatores desenvolvidos foram comparados com relação a quantidade de enzima e de atividade retida durante a imobilização, e quanto a atividade enzimática...

Ação antimicrobiana de enzimas hidrolíticas produzidas por Trichoderma asperellum e imobilizadas em blendas de polímeros biodegradáveis.; Antimicrobial action of hydrolytic enzymes produced for Trichoderma asperellum and immobilized on biodegradable polymer blends.

SILVA, Barbara Dumas Santos
Fonte: Universidade Federal de Goiás; BR; UFG; Mestrado em Biologia; Ciências Biolóicas Publicador: Universidade Federal de Goiás; BR; UFG; Mestrado em Biologia; Ciências Biolóicas
Tipo: Dissertação Formato: application/pdf
POR
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39.391848%
The hydrolytic activity of enzymes produced by Trichoderma asperellum, immobilized biodegradable films, as growth inhibitor of microorganisms was tested. The inhibitory activity was demonstrated on Aspergillus niger, Penicillium sp. and Sclerotinia sclerotiorum, microorganisms usually related to the attack and/or food contamination at the field or packaged. We used two polymer blends with different compositions, cassava starch and poly-butylene adipate-co-terephthalate (Ecoflex®, BASF Chemical Company) and other composed for polyvinyl alcohol (PVA) and polysaccharide cashew gum (PEJU). T. asperellum was induced to produce enzymes involved in the attack mycoparasite (N-acetylglucosaminidases, β-1,3-glucanases, chitinases and proteases) by the addition of crude chitin in the growth medium. The enzymes produced in major quantity were N-acetylglucosaminidase and chitinase. The pool of enzymes produced in the experiments was then used for immobilization tests. The immobilization process was performed in films by two methods: covalent and ionic bonding. In both methods, the presence of immobilized hydrolytic enzymes resulted in reduced growth of microorganisms, but the covalent immobilization of the results were more expressive. S.sclerotiorum was the microorganism most sensitive...

Utilizaçao da fosfatase alcalina como enzima modelo no processo de imobilização de enzimas em éster xântico derivado de celulose

Marconcini, José Manoel
Fonte: Universidade Federal de Mato Grosso do Sul Publicador: Universidade Federal de Mato Grosso do Sul
Tipo: Dissertação de Mestrado
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48.24944%
A imobilização de enzimas é um método de fixação ou encerramento de enzimas em suportes que tem sido utilizado tanto em pesquisas quanto na indústria. A utilização de derivados de celulose como suporte tem sido estudada intensamente, pois é um material abundante e com boas propriedades para essa aplicação. Neste trabalho, sintetizou-se um éster xântico derivado de celulose, o xantato de celulose de p-nitrobenzila (CeIXNB), conforme esquema abaixo, sob condições distintas de síntese, obtendo-se esse suporte com graus de substituição (GS) entre 0,45 e 13,20 e morfologias de tecido, fibras e fibras pulverizadas.Observou-se que a concentração de hidróxido de sódio na reação de mercerização influencia na morfologia do produto obtido, aumentando a degradação do tecido original com o aumento da concentração de NaOH, de acordo com a transição da celulose I para celulose 11. Estudou-se a hidrólise do suporte pois esta é uma reação competitiva com a reação de imobilização. Observou-se que o tampão catalisa a hidrólise do CelXNB com maior velocidade que a imobilização de enzimas. A fosfatase alcalina foi utilizada como enzima modelo no estudo da imobilização de enzimas em CeIXNB, comparando-se a atividade enzimática da fosfatase alcalina em solução e imobilizada. Houve perda de atividade enzimática de 12...

Imobilização de α-galactosidase de Aspergillus niger em resina de troca iônica Duolite A-568

Costa, Henrique Coutinho de Barcelos
Fonte: Universidade Federal de Uberlândia Publicador: Universidade Federal de Uberlândia
Tipo: Tese de Doutorado
POR
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48.64816%
O uso de enzimas imobilizadas proporciona muitas vantagens em relação ao seu uso na forma livre. Dentre estas vantagens se destacam a possibilidade de reutilização do biocatalisador, a sua fácil separação ao final do processo, a utilização em modo contínuo e o aumento de sua estabilidade. Este trabalho foi desenvolvido com o objetivo de imobilizar a enzima α-galactosidase de Aspergillus niger em resina de troca iônica e avaliar a sua atividade catalítica. Inicialmente, foram feitos testes preliminares de imobilização em 5 tipos de resinas: Amberlite 252-Na, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C, Duolite A-568 e Duolite S-761. Pelos resultados obtidos, Duolite A-568 foi selecionada como melhor suporte e, portanto, estudos foram feitos para a otimização do processo de imobilização nesta resina. Glutaraldeído na concentração de 1% (v/v) foi utilizado anteriormente ao processo de adsorção da enzima e melhorou a estabilidade operacional da α-galactosidase imobilizada. Testes preliminares não indicaram diferença do processo de imobilização para temperaturas de 25 e 40°C. Realizou-se um planejamento fatorial completo e um planejamento composto central para estudar as melhores condições de imobilização variando-se o pH...

Enzimas imobilizadas em crisotila e organogel : aplicação na resolução de acidos racemicos

Jesus, Paulo Cesar de
Fonte: Universidade Federal de Santa Catarina Publicador: Universidade Federal de Santa Catarina
Tipo: Tese de Doutorado Formato: xix, [110]f.| il., grafs., tabs.+anexos
POR
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58.729185%
Tese (Doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciencias Fisicas e Matematicas; Neste trabalho dois suportes diferentes foram avaliados para a imobilização de enzimas: o organo-gel contendo lipase de Chromobacterium viscosum (CVL), e a crisotila contendo a lipase de Candida cilindracea (CCL). Estes dois sistemas foram aplicados na resolução dos ácidos carboxílicos racêmicos (±)-2-metil-alcanóicos, (±)-3-metilpentanóico, (±)-2-etil-hexanóico, (±)-2-bromo-alcanóicos, (±)-citronélico, (±)-2-(pclorofenoxi)-propiônico, (±)-canforcarboxílico e o D,L-mandélico via esterificação enantiosseletiva com diferentes álcoois alifáticos, a 25'C em hexano. As enzimas demonstraram preferência pelo enantiômero com rotação óptica positiva para os ácidos (±)-2-metil-alcanóicos com excessos enantioméricos dos produtos na faixa de 54-85%. A CCL imobilizada em crisotila demonstrou preferência pelo enantiômero com rotação óptica negativa para o ácido (±)-2-bromo-octanóico com n-pentanol. Ácidos mais complexos como (±)-2-(p-clorofenoxi)-propiônico, (±)-canforcarboxílico e o D,Lmandélico não foi observado reação nos dois sistemas. Na reação do ácido (±)citronélico com n-pentanol foi observado a preferência pelo enantiômero com rotação óptica positiva na formação do éster para a CVL imobilizada em organo-gel...