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Coxsackievirus 135 induced apoptosis of HeLa cells: Effects on p53 and SUMO

GOMES, Rogerio; GUERRA-SA, Renata; ARRUDA, Eurico
Fonte: ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE Publicador: ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE
Tipo: Artigo de Revista Científica
ENG
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36.9%
Coxsackievirus B5 (CVB5), a human enterovirus of the family Picornaviridae, is a frequent cause of acute and chronic human diseases. The pathogenesis of enteroviral infections is not completely understood, and the fate of the CVB5-infected cell has a pivotal role in this process. We have investigated the CVB5-induced apoptosis of HeLa cells and found that it happens by the intrinsic pathway by a mechanism dependent on the ubiquitin-proteasome system, associated with nuclear aggregation of p53. Striking redistribution of both SUMO and UBC9 was noted at 4 h post-infection, simultaneously with a reduction in the levels of the ubiquitin-ligase HDM2. Taken together, these results suggest that CVB5 infection of HeLa cells elicit the intrinsic pathway of apoptosis by MDM2 degradation and p53 activation, destabilizing protein sumoylation, by a mechanism that is dependent on a functional ubiquitin-proteasome system. (C) 2009 Elsevier Inc. All rights reserved.; CNPq[310825/2006-7]; CNPq[151212/2007-4]; FAPESP[95/09692-2]; FAPESP[03/02531-1]; FAPESP[04/08868-0]

Evaluation of the expression of p53, MDM2, and SUMO-1 in oral lichen planus

Oliveira Alves, Mg; Balducci, I.; Rodarte Carvalho, Y.; Cabral, Lag; Nunes, Fd; Almeida, Jd
Fonte: Universidade Estadual Paulista Publicador: Universidade Estadual Paulista
Tipo: Artigo de Revista Científica
ENG
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37.22%
Objective: The objective of this study was to compare the expression of proteins p53, MDM2, and SUMO-1 in oral lichen planus (OLP) lesions, epithelial dysplasia, and squamous cell carcinoma. Materials and Methods: The sample consisted of the following five groups of cheek mucosa lesions: normal mucosa (NM), inflammatory fibrous hyperplasia (IFH), lichen planus, epithelial dysplasia, and squamous cell carcinoma. The tissue samples were stained with hematoxylin-eosin and submitted to immunohistochemistry using anti-p53, anti-MDM2, and anti-SUMO-1 antibodies. Results: The results of this study demonstrated similar expression of p53 and MDM2 between OLP, oral epithelial dysplasia and, to a lesser extent, between OLP and oral squamous cell carcinoma (OSCC). However, for SUMO-1 a similar expression was observed in OLP, NM, and IFH. Conclusions: The results demonstrated overexpression of important proteins (p53 and MDM2) related to regulatory mechanisms of apoptosis in OLP, suggesting that there is a favorable environment for malignant transformation. The expression of SUMO-1 in OLP was similar to NM and IFH, suggesting that alterations of this protein occur at later stages of carcinogenesis, because important overexpression occurred in oral epithelial dysplasia and OSCC. © 2013 John Wiley & Sons A/S.

Aplicação de quitosano na redução do escurecimento enzimático em sumo de maçã não pasteurizado (estabilizado por hiperpressão)

Bértolo, Diana Fernandes Quitério
Fonte: Faculdade de Ciências e Tecnologia Publicador: Faculdade de Ciências e Tecnologia
Tipo: Dissertação de Mestrado
Publicado em //2011 POR
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37.32%
Dissertação para obtenção do Grau de Mestre em Tecnologia e Segurança Alimentar; A maçã, sendo um dos frutos com maior produção em Portugal, detentor de elevado valor nutricional, apresenta um potencial comercial e industrial elevado. O consumo de sumo de maçã natural, não pasteurizado e estabilizado por hiperpressão, está em franca expansão, sendo muito apreciado pelo consumidor. No entanto, o seu tempo de prateleira é consideravelmente curto, apresentando um escurecimento enzimático acelerado. Aspecto que é considerado indesejável pelo consumidor. Equacionando as propriedades antioxidantes e antimicrobianas do quitosano, um polissacárido proveniente da quitina, neste trabalho caracterizou-se a acção de duas formas de adição desta entidade química (em solução com ácido ascórbico e em pó) e três concentrações (0,6 g/L, 0,7g/L e 0,8g/L) no sumo de maçã. Verificou-se uma redução do escurecimento enzimático do sumo após a adição das formas e concentrações de quitosano, mantendo o mesmo, uma cor mais clara, quando comparado com o sumo de maçã que já existe no mercado. Grande parte das características do sumo foram mantidas com a adição do quitosano, não existindo diferenças entre concentrações ou entre formas de adição. De acordo com resultados obtidos por um painel de provadores não treinados...

Desenvolvimento de um novo método de produção de sumo de maçã visando incrementar o teor em polifenóis e diminuir o escurecimento

Martins, Filipe da Silveira
Fonte: Faculdade de Ciências e Tecnologia Publicador: Faculdade de Ciências e Tecnologia
Tipo: Dissertação de Mestrado
Publicado em //2012 POR
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37.32%
Dissertação para obtenção do Grau de Mestre em Tecnologia e Segurança Alimentar; A crescente procura por sumos com menor grau de processamento e elevado valor nutricional, ricos em compostos bioativos e com propriedades sensoriais próximas da fruta fresca, tem motivado a procura de novos métodos de produção que permitam obter sumos com estas características e com longo período de vida útil. Neste trabalho testaram-se diferentes métodos de produção de sumo de Maçã Golden Delicious tendo em vista o incremento do teor em polifenóis e a redução do escurecimento. Os resultados foram comparados com um sumo obtido através de um processo convencional. Dos métodos testados aquele em que realizou um escaldamento prévio da fruta e trituração com ácido ascórbico foi o que obteve resultados mais satisfatórios. O novo método garantiu a inactivação enzimática completa e um teor em polifenóis significativamente superior ao do sumo convencional. Este sumo apresentou-se microbiologicamente estável durante um período de conservação de dois meses, mesmo quando pasteurizado a uma temperatura inferior à do método convencional (65ºC contra 90ºC). O escurecimento não enzimático a quando da produção foi reduzido em cerca de 56% embora tenha continuado a desenvolver-se durante o armazenamento a 4 ou a 25 ºC. Concluiu-se que o novo método permite obter um sumo de maçã com valor nutricional significativamente melhor que o sumo produzido pelo método convencional com menos passos de produção e temperaturas mais baixas de tratamento.

Distinct In Vivo Dynamics of Vertebrate SUMO ParaloguesD⃞

Ayaydin, Ferhan; Dasso, Mary
Fonte: The American Society for Cell Biology Publicador: The American Society for Cell Biology
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em /12/2004 EN
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27.5%
There are three mammalian SUMO paralogues: SUMO-1 is ∼45% identical to SUMO-2 and SUMO-3, which are 96% identical to each other. It is currently unclear whether SUMO-1, -2, and -3 function in ways that are unique, redundant, or antagonistic. To address this question, we examined the dynamics of individual SUMO paralogues by using cell lines that stably express each of the mammalian SUMO proteins fused to the yellow fluorescent protein (YFP). Whereas SUMO-2 and -3 showed very similar distributions throughout the nucleoplasm, SUMO-1 was uniquely distributed to the nuclear envelope and to the nucleolus. Photobleaching experiments revealed that SUMO-1 dynamics was much slower than SUMO-2 and -3 dynamics. Additionally, the mobility of SUMO paralogues differed between subnuclear structures. Finally, the timing and distributions were dissimilar between paralogues as cells exited from mitosis. SUMO-1 was recruited to nuclear membrane as nuclear envelopes reformed in late anaphase, and accumulated rapidly into the nucleus. SUMO-2 and SUMO-3 localized to chromosome earlier and accumulated gradually during telophase. Together, these findings demonstrate that mammalian SUMO-1 shows patterns of utilization that are clearly discrete from the patterns of SUMO-2 and -3 throughout the cell cycle...

Sumo-1 Function Is Dispensable in Normal Mouse Development▿ ‡

Zhang, Fu-Ping; Mikkonen, Laura; Toppari, Jorma; Palvimo, Jorma J.; Thesleff, Irma; Jänne, Olli A.
Fonte: American Society for Microbiology (ASM) Publicador: American Society for Microbiology (ASM)
Tipo: Artigo de Revista Científica
EN
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27.52%
To elucidate SUMO-1 functions in vivo, we targeted by homologous recombination the last three exons of the murine Sumo-1 gene. Sumo-1 mRNA abundance was reduced to one-half in heterozygotes and was undetectable in Sumo-1−/− mice, and SUMO-1-conjugated RanGAP1 was detectable in wild-type mouse embryo fibroblasts (MEFs) but not in Sumo-1−/− MEFs, indicating that gene targeting yielded Sumo-1-null mice. Sumo-1 mRNA is expressed in all tissues of wild-type mice, and its abundance is highest in the testis, brain, lungs, and spleen. Sumo-2 and Sumo-3 mRNAs are also expressed in all tissues, but their abundance was not upregulated in Sumo-1-null mice. The development and function of testis are normal in the absence of Sumo-1, and Sumo-1−/− mice of both sexes are viable and fertile. In contrast to a previous report (F. S. Alkuraya et al., Science 313:1751, 2006), we did not observe embryonic or early postnatal demise of Sumo-1-targeted mice; genotypes of embryos and 21-day-old mice were of predicted Mendelian ratios, and there was no defect in lip and palate development in Sumo-1+/− or Sumo-1−/− embryos. The ability of Sumo-1−/− MEFs to differentiate into adipocyte was not different from that of wild-type MEFs. Collectively...

Small Ubiquitin-related Modifier (SUMO) Binding Determines Substrate Recognition and Paralog-selective SUMO Modification*S⃞

Zhu, Jianmei; Zhu, Shanshan; Guzzo, Catherine M.; Ellis, Nathan A.; Sung, Ki Sa; Choi, Cheol Yong; Matunis, Michael J.
Fonte: American Society for Biochemistry and Molecular Biology Publicador: American Society for Biochemistry and Molecular Biology
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em 24/10/2008 EN
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27.52%
Small ubiquitin-related modifiers (SUMOs) regulate diverse cellular processes through their covalent attachment to target proteins. Vertebrates express three SUMO paralogs: SUMO-1, SUMO-2, and SUMO-3 (SUMO-2 and SUMO-3 are ∼96% identical and referred to as SUMO-2/3). SUMO-1 and SUMO-2/3 are conjugated, at least in part, to unique subsets of proteins and thus regulate distinct cellular pathways. However, how different proteins are selectively modified by SUMO-1 and SUMO-2/3 is unknown. We demonstrate that BLM, the RecQ DNA helicase mutated in Bloom syndrome, is preferentially modified by SUMO-2/3 both in vitro and in vivo. Our findings indicate that non-covalent interactions between SUMO and BLM are required for modification at non-consensus sites and that preferential SUMO-2/3 modification is determined by preferential SUMO-2/3 binding. We also present evidence that sumoylation of a C-terminal fragment of HIPK2 is dependent on SUMO binding, indicating that non-covalent interactions between SUMO and target proteins provide a general mechanism for SUMO substrate selection and possible paralog-selective modification.

SUMO-Mediated Inhibition of Glucocorticoid Receptor Synergistic Activity Depends on Stable Assembly at the Promoter But Not on DAXX

Holmstrom, Sam R.; Chupreta, Sergey; So, Alex Yick-Lun; Iñiguez-Lluhí, Jorge A.
Fonte: The Endocrine Society Publicador: The Endocrine Society
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em /09/2008 EN
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37.32%
Multiple transcription factors, including members of the nuclear receptor family, harbor one or more copies of a short regulatory motif that limits synergistic transactivation in a context-dependent manner. These synergy control (SC) motifs exert their effects by serving as sites for posttranslational modification by small ubiquitin-like modifier (SUMO) proteins. By analyzing the requirements for both synergy control and SUMOylation in the glucocorticoid receptor (GR), we find that an intact ligand-binding domain and an engaged DNA- binding domain dimerization interface are necessary for effective synergy control. However, these features, which promote stable assembly of GR-DNA complexes, are required downstream of SUMOylation because their disruption or deletion does not interfere with SUMO modification. Remarkably, in the absence of these features, sensitivity to the effects of SUMOylation can be restored simply by stabilization of DNA interactions through a heterologous DNA binding domain. The data indicate that stable interaction with DNA is an important prerequisite for SUMO-dependent transcriptional inhibition. Analysis of genomic regions occupied by GR indicates that the effects of SC motif SUMOylation are most evident at multiple...

Global SUMO Proteome Responses Guide Gene Regulation, mRNA Biogenesis, and Plant Stress Responses

Mazur, Magdalena J.; van den Burg, Harrold A.
Fonte: Frontiers Research Foundation Publicador: Frontiers Research Foundation
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em 17/09/2012 EN
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27.5%
Small Ubiquitin-like MOdifier (SUMO) is a key regulator of abiotic stress, disease resistance, and development in plants. The identification of >350 plant SUMO targets has revealed many processes modulated by SUMO and potential consequences of SUMO on its targets. Importantly, highly related proteins are SUMO-modified in plants, yeast, and metazoans. Overlapping SUMO targets include heat-shock proteins (HSPs), transcription regulators, histones, histone-modifying enzymes, proteins involved in DNA damage repair, but also proteins involved in mRNA biogenesis and nucleo-cytoplasmic transport. Proteomics studies indicate key roles for SUMO in gene repression by controlling histone (de)acetylation activity at genomic loci. The responsible heavily sumoylated transcriptional repressor complexes are recruited by plant transcription factors (TFs) containing an (ERF)-associated Amphiphilic Repression (EAR) motif. These TFs are not necessarily themselves a SUMO target. Conversely, SUMO acetylation (Ac) prevents binding of downstream partners by blocking binding of their SUMO-interaction peptide motifs to Ac-SUMO. In addition, SUMO acetylation has emerged as a mechanism to recruit specifically bromodomains. Bromodomains are generally linked with gene activation. These findings strengthen the idea of a bi-directional sumo-acetylation switch in gene regulation. Quantitative proteomics has highlighted that global sumoylation provides a dynamic response to protein damage involving SUMO chain-mediated protein degradation...

The Role of SUMO-specific protease 2 in placental development

Chiu, Shang-Yi ; Hsu, Wei
Fonte: Universidade de Rochester Publicador: Universidade de Rochester
Tipo: Tese de Doutorado Formato: Number of Pages:ix, 102 leaves
ENG
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37.15%
Thesis (Ph. D.)--University of Rochester. School of Medicine and Dentistry. Dept. of Pathology and Laboratory Medicine, 2008.; SUMO-specific protease 2 (SENP2) modifies proteins by removing SUMO from its substrates. Although SUMO-specific proteases are known to reverse sumoylation in many defined systems, their importance in mammalian development and pathogenesis remains largely elusive. In this thesis, I demonstrate that SENP2 is highly expressed in trophoblasts that are required for placentation. Targeted disruption of SENP2 in mice reveals its essential role in development of all three trophoblast layers. In the labyrinth layer, the mutation causes defects in formation of maternal and fetal blood spaces. In spongiotrophoblast and trophoblast giant cell layers, there are deficiencies in cell cycle progression induced by the SENP2-null. SENP2 has a specific role in the G1/S transition required for mitotic and endoreduplication cell cycles in trophoblast proliferation and differentiation, respectively. The ablation of SENP2 disrupts the p53/MDM2 pathway, affecting the expansion of stem cells and the maturation of trophoblasts. Reintroducing SENP2 into the mutants can reduce the sumoylation of MDM2, diminish the level of p53 and promote trophoblast development. Furthermore...

Modifica??o p?s-traducional dependente de SUMO em Schistosoma mansoni: padr?o de express?o diferencial durante a transi??o cerc?ria a esquistoss?mulo.

Pereira, Roberta Verciano
Fonte: Programa de P?s-Gradua??o em Ci?ncias Biol?gicas. N?cleo de Pesquisas em Ci?ncias Biol?gicas, Pr?-Reitoria de Pesquisa e P?s Gradua??o, Universidade Federal de Ouro Preto. Publicador: Programa de P?s-Gradua??o em Ci?ncias Biol?gicas. N?cleo de Pesquisas em Ci?ncias Biol?gicas, Pr?-Reitoria de Pesquisa e P?s Gradua??o, Universidade Federal de Ouro Preto.
Tipo: Dissertação
PT_BR
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37.48%
A conjuga??o de SUMO aos substatos alvo ocorre atrav?s de um mecanismo an?logo ao da ubiquitina, pela a??o sequencial de tr?s classes de enzimas: E1 ativadora (Aos1-Uba2), E2 conjugadora (Ubc9) e E3 ligases (PIAS, Polycomb2 e RanBP2). SUMO ? sintetizada como um precursor inativo, que requer processamento por proteases espec?ficas (SENPs). A conjuga??o de SUMO ? uma modifica??o revers?vel e transit?ria. As mesmas enzimas que convertem SUMO em sua forma madura tamb?m catalisam a clivagem dos seus substratos. A reconstitui??o da via de sumorila??o em Schistosoma mansoni, baseado em busca por homologia utilizando banco de dados dispon?veis, mostra a exist?ncia de 9 genes envolvidos com esta via: dois genes para SUMO (Smsmt3b/c), um para E1 (Smaos1-uba2), um para E2 (Smubc9), dois para E3 (Smpias e Smranbp2) e dois para SENPs (Smsenp1/7). Neste trabalho, os n?veis de express?o destes genes foram quantificados utilizando o m?todo de qRT-PCR e RNA total obtidos a partir de cerc?ria, verme adulto e esquistoss?mulos de 3,5 horas a 7 dias de cultivo in vitro (MTS). Os resultados evidenciaram um padr?o de express?o g?nica diferencial para todos os genes analisados. Vale ressaltar que os n?veis de transcritos foram 3 vezes maiores em MTS-3...

SUMO-1 marks the nuclear inclusions in familial neuronal intranuclear inclusion disease

Pountney, D.; Huang, Y.; Burns, R.; Haan, E.; Thompson, P.; Blumbergs, P.; Gai, W.P.
Fonte: Academic Press Inc Publicador: Academic Press Inc
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em //2003 EN
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37.22%
Neuronal intranuclear inclusion disease (NIID) is a rare neurodegenerative disorder characterized by progressive ataxia and neuronal nuclear inclusions (NIs), similar to the inclusions found in expanded CAG repeat diseases. NIID may be familial or sporadic. The cause of familial NIID is poorly understood, as no CAG expansion has been detected. We examined three cases, from two unrelated families, who had autosomal dominant NIID but normal CAG repeats in genes involved in polyglutamine neurodegenerative diseases. We found that NIs in all three cases were intensely immunopositive for SUMO-1, a protein which covalently conjugates to other proteins and targets them to the nuclear regions (nuclear bodies) responsible for nuclear proteasomal degradation. Electron microscopy demonstrated that SUMO-1 was located on the 10-nm fibrils of NIs. In cultured PC12 cells, we found that inhibition of proteasome function by specific inhibitors resulted in the appearance of SUMO-1-immunopositive nuclear inclusions. Our study suggests that recruitment of SUMO-1 modified proteins into insoluble nuclear inclusions and proteasomal dysfunction may be involved in the pathogenesis of NIs in familial NIID cases.; D. L. Pountney, Y. Huang, R. J. Burns, E. Haan...

NSF, Unc-18-1, dynamin-1 and HSP90 are inclusion body components in neuronal intranuclear inclusion disease identified by anti-SUMO-1-immunocapture

Pountney, D.; Raftery, M.; Chegini, F.; Blumbergs, P.; Gai, W.P.
Fonte: Springer Publicador: Springer
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em //2008 EN
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37.28%
Neuronal intranuclear inclusion disease, a progressive ataxia that may be familial or sporadic, is characterized by numerous neuronal intranuclear inclusion bodies similar to those found in polyglutamine repeat diseases. Previously, we found that the intranuclear inclusion bodies are intensely immunopositive for SUMO-1, a protein which covalently conjugates to other proteins in a similar way to ubiquitin. To identify the SUMO-1-associated proteins in the inclusion bodies, we isolated intranuclear inclusion bodies from fresh, frozen brain tissue of a case with familial neuronal intranuclear inclusion disease and solubilized the proteins. SUMO-1-associated inclusion body proteins were then immunocaptured using an anti-SUMO-1 antibody. The proteins, NSF, dynamin-1 and Unc-18-1 (rbSEC1), involved in membrane trafficking of proteins, and the chaperone HSP90, were identified following anti-SUMO-1-immunocapture by using tandem mass spectrometry and database searching. Immunohistochemistry of brain sections and crude brain homogenates of three cases of familial neuronal intranuclear inclusion disease confirmed the presence of these proteins in intranuclear inclusions.; Dean L. Pountney, Mark J. Raftery, Fariba Chegini, Peter C. Blumbergs, Wei Ping Gai; © Springer-Verlag 2008

Etudes structurales et fonctionnelles des interactions de SUMO avec des proteines d'echafaudage modeles: TIF1beta, PIAS1 et PML

Mascle, Xavier H.
Fonte: Université de Montréal Publicador: Université de Montréal
Tipo: Thèse ou Mémoire numérique / Electronic Thesis or Dissertation
FR
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27.53%
L’adaptation des cellules à leur environnement externe repose sur la transduction adéquate de signaux régulés par une pléthore d'événements moléculaires. Parmi ces événements moléculaires, les modifications post-traductionnelles (MPT) de protéines aident à intégrer, à traduire et à organiser de façon spatiotemporelle ces signaux pour que les cellules puissent réagir aux stimuli externes. Parmi les modifications post-traductionnelles, les petites protéines de la famille de l’Ubiquitine (Ublps, Ubiquitin-like proteins) jouent un rôle majeur dans presque toutes les voies de signalisation. Cette thèse rapporte des études fonctionnelles et structurales des interactions covalentes et non covalentes entre SUMO (Small Ubiquitin related MOdifier), un membre de la famille des Ublps, et trois protéines d'échafaudage, TIF1beta, le corépresseur universel des protéines KRAB-multidoigt de zinc, PIAS1, une ligase E3 pour SUMO et PML, un suppresseur de tumeur. La première étude rapporte l'identification et la caractérisation biochimique des sites de SUMOylation de TIF1beta. Nous avons déterminé que la modification covalente de six résidus lysine par SUMO est essentielle à l’activité de répression de la transcription induit par TIF1beta. En outre...

La proteína rica en serinas y argininas SF2/ASF regula la conjugación de sumo; The serine-arginine rich protein SF2/ASF regulates sumo conjugation

Pelisch, Federico
Fonte: Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires Publicador: Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires
Tipo: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis; tesis doctoral; info:eu-repo/semantics/publishedVersion Formato: application/pdf
Publicado em //2010 SPA
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37.44%
La modificación post‐traduccional de proteínas por la conjugación de SUMO (del inglés, Small Ubiquitin­related Modifier) está involucrada en diversas funciones biológicas tales como regulación de la transcripción, localización sub‐celular, respuesta a estrés, reparación del daño al DNA y remodelado de la cromatina. En el presente trabajo, mostramos que la proteína rica en serinas y argininas (SR), SF2/ASF, un factor involucrado en la regulación del splicing y otros procesos relacionados con el metabolismo del ARN, es un regulador de la vía de SUMOilación. Su sobre‐expresión estimula, mientras que la disminución de su expresión inhibe la conjugación de SUMO. SF2/ASF actúa en dos niveles en la cascada de SUMOilación. Primero, interacciona con Ubc9 y aumenta la SUMOilación de sustratos específicos, funcionando como una E3 ligasa de la vía de SUMO. Por otro lado, SF2/ASF interacciona con la conocida E3 ligasa de SUMO, PIAS1, regulando su función en los patrones globales de SUMOilación. Todos estos efectos dependen de la presencia del motivo de reconocimiento al ARN 2 (RRM2) de SF2/ASF. Más aún...

Regulación de la proteína quinasa Akt por conjugación a SUMO; Regulation of Akt protein kinase by SUMO conjugation

Risso, Guillermo Javier
Fonte: Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires Publicador: Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires
Tipo: Tesis Doctoral Formato: text; pdf
Publicado em //2013 03 27 ESPAñOL
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37.22%
La proteína quinasa Akt está involucrada en una gran variedad de procesos celulares tales como supervivencia, crecimiento, proliferación, migración, angiogénesis, metabolismo, resistencia a estrés, entre otros. Durante el desarrollo de esta tesis doctoral descubrimos una nueva modificación post-traduccional para esta quinasa, la conjugación a SUMO. Realizando mutaciones puntuales pudimos mapear los sitios blanco de SUMOilation en esta proteína, los aminoácidos lisina 276 y 301. Una proteína doble mutante en K276R y K301R (2KR) mostró niveles disminuídos de SUMOilación. De modo interesante, la sobre-expresión de Akt1 2KR no aumenta, y hasta inhibe, los niveles de fosforilación de un patrón global de sustratos de Akt. En este sentido demostramos que la conjugación de SUMO a Akt es necesaria para la mayoría de los procesos estudiados en los que esta quinasa participa, tales como activación del factor de transcripción NFkB, regulación del splicing alternativo, progresión del ciclo celular y supervivencia celular. Sin embargo, la función inhibitoria de Akt sobre el factor de transcripción FOXO1 no depende de su SUMOilación. Por otro lado, alteraciones en los niveles de fosforilación de Akt1 no afectan los niveles de SUMOilación de esta quinasa...

La proteína rica en serinas y argininas SF2/ASF regula la conjugación de sumo; The serine-arginine rich protein SF2/ASF regulates sumo conjugation

Pelisch, Federico
Fonte: Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires Publicador: Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires
Tipo: Tesis Doctoral Formato: text; pdf
Publicado em //2010 ESPAñOL
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37.28%
La modificación post‐traduccional de proteínas por la conjugación de SUMO (del inglés, Small Ubiquitin­related Modifier) está involucrada en diversas funciones biológicas tales como regulación de la transcripción, localización sub‐celular, respuesta a estrés, reparación del daño al DNA y remodelado de la cromatina. En el presente trabajo, mostramos que la proteína rica en serinas y argininas (SR), SF2/ASF, un factor involucrado en la regulación del splicing y otros procesos relacionados con el metabolismo del ARN, es un regulador de la vía de SUMOilación. Su sobre‐expresión estimula, mientras que la disminución de su expresión inhibe la conjugación de SUMO. SF2/ASF actúa en dos niveles en la cascada de SUMOilación. Primero, interacciona con Ubc9 y aumenta la SUMOilación de sustratos específicos, funcionando como una E3 ligasa de la vía de SUMO. Por otro lado, SF2/ASF interacciona con la conocida E3 ligasa de SUMO, PIAS1, regulando su función en los patrones globales de SUMOilación. Todos estos efectos dependen de la presencia del motivo de reconocimiento al ARN 2 (RRM2) de SF2/ASF. Más aún...

A moralidade no mundo: o sumo bem e a filosofia da história kantiana; Morality in the world: the highest good and Kant’s philosophy of history

Nadai, Bruno
Fonte: Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Letras e Ciências Humanas Publicador: Universidade de São Paulo. Faculdade de Filosofia, Letras e Ciências Humanas
Tipo: info:eu-repo/semantics/article; info:eu-repo/semantics/publishedVersion; Formato: application/pdf
Publicado em 14/12/2012 POR
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37.15%
Este artigo divide-se em duas seções. Na primeira, proponho uma leitura do conceito kantiano de sumo bem que busca mostrar o seu lugar sistemático no interior do sistema prático kantiano. Contrapondo-me a interpretações consagradas, sustento que o sumo bem, sem ferir a autonomia moral, permite a Kant tratar de problemas que tiveram de ser abstraídos quando da determinação do fundamento da moralidade. Em seguida, busco aproximar o conceito de sumo bem da noção de progresso moral contida na filosofia kantiana da história, discutindo a tese de que tal progresso pode ser lido como uma alternativa ao postulado da imortalidade da alma e a interpretação de que ele permite uma representação possível e mais concreta da via pela qual o mundo sensível pode ser aproximado da ideia de um mundo moral.  ; This paper has two sections. At first, I present an approach to Kant’s concept of the highest good that tries to show its systematic place within Kant’s practical system. Against established interpretations, I sustain that the highest good does not hinder autonomy; instead, it allows Kant to deal with problems that were left aside when he was elaborating the grounding of morality. Then, I compare the concept of the highest good with the idea of moral progress in Kant’s philosophy of history. In the light of this comparison...

Kant e o sumo bem comunitário

Spinelli, Letícia Machado; UFRGS
Fonte: Universidade Federal de Santa Catarina Publicador: Universidade Federal de Santa Catarina
Tipo: info:eu-repo/semantics/article; info:eu-repo/semantics/publishedVersion; ; ; Formato: application/pdf
Publicado em 21/08/2012 POR
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37.05%
http://dx.doi.org/10.5007/1677-2954.2012v11n1p37 O que aqui nos propomos fazer é explicitar o conceito de sumo bem enquanto bem comunitário, em que se evidencia um desdobramento da formulação do conceito de sumo bem sob a perspectiva de um bem coletivo. Esse conceito foi apresentado por Kant na terceira parte de A religião nos limites da simples razão, contexto no qual se dedicou a tratar da noção de um progresso moral nos termos de uma comunidade ética.

El sumo sacerdocio en Filón y la lectura de Clemente Alejandrino

Alesso,Marta
Fonte: Circe de clásicos y modernos Publicador: Circe de clásicos y modernos
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/12/2012 ES
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37.15%
El artículo rastrea brevemente las propiedades del sumo sacerdote en el AT y resume el modo en que esta figura se presenta en la obra de Filón. El sumo sacerdote se presenta en los textos filónicos con tres características: 1.- como mediador (Fug. 108-115); 2.- exento de pecado por completo (Fug. 117-118; Spec. 1. 80-81); 3.- investido por los cuatro elementos (Mos. 2. 117-130; Spec. 1. 84-96). La teología de Clemente Alejandrino va a proyectar a Jesucristo, poco más de un siglo después, las características simbólicas del sumo sacerdote que Filón había adjudicado a Moisés.