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Crystal structure and statistical coupling analysis of highly glycosylated peroxidase from royal palm tree (Roystonea regia)

WATANABE, Leandra; MOURA, Patricia Ribeiro de; BLEICHER, Lucas; NASCIMENTO, Alessandro S.; ZAMORANO, Laura S.; CALVETE, Juan J.; SANZ, Libia; PEREZ, Alicia; BURSAKOV, Sergey; ROIG, Manuel G.; SHNYROV, Valery L.; POLIKARPOV, Igor
Fonte: ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE Publicador: ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE
Tipo: Artigo de Revista Científica
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Royal palm tree peroxidase (RPTP) is a very stable enzyme in regards to acidity, temperature, H(2)O(2), and organic solvents. Thus, RPTP is a promising candidate for developing H(2)O(2)-sensitive biosensors for diverse applications in industry and analytical chemistry. RPTP belongs to the family of class III secretory plant peroxidases, which include horseradish peroxidase isozyme C, soybean and peanut peroxidases. Here we report the X-ray structure of native RPTP isolated from royal palm tree (Roystonea regia) refined to a resolution of 1.85 angstrom. RPTP has the same overall folding pattern of the plant peroxidase superfamily, and it contains one heme group and two calcium-binding sites in similar locations. The three-dimensional structure of RPTP was solved for a hydroperoxide complex state, and it revealed a bound 2-(N-morpholino) ethanesulfonic acid molecule (MES) positioned at a putative substrate-binding secondary site. Nine N-glycosylation sites are clearly defined in the RPTP electron-density maps, revealing for the first time conformations of the glycan chains of this highly glycosylated enzyme. Furthermore, statistical coupling analysis (SCA) of the plant peroxidase superfamily was performed. This sequence-based method identified a set of evolutionarily conserved sites that mapped to regions surrounding the heme prosthetic group. The SCA matrix also predicted a set of energetically coupled residues that are involved in the maintenance of the structural folding of plant peroxidases. The combination of crystallographic data and SCA analysis provides information about the key structural elements that could contribute to explaining the unique stability of RPTP. (C) 2009 Elsevier Inc. All rights reserved.; Universidad de Salamanca[SA-06-00-0 ITA-CYL]; Universidad de Salamanca; Junta de Castilla y Leon[SA 129A07]; Junta de Castilla y Leon...

Substrate specificity of the Chamaerops excelsa palm tree peroxidase. A steady-state kinetic study

Hidalgo Cuadrado, Nazaret; Arellano, Juan B.; Calvete, Juan J.; Sanz, Libia; Zhadan, Galina G.; Polikarpov, Igor; Bursakov, Sergey; Roig, Manuel G.; Shnyrov, Valery L.
Fonte: ELSEVIER SCIENCE BV; AMSTERDAM Publicador: ELSEVIER SCIENCE BV; AMSTERDAM
Tipo: Artigo de Revista Científica
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The steady state kinetic mechanism of the H(2)O(2)-supported oxidation of different organic substrates by peroxidase from leaves of Chamaerops excelsa palm trees (CEP) has been investigated. An analysis of the initial rates vs. H(2)O(2) and reducing substrate concentrations is consistent with a substrate-inhibited Ping-Pong Bi Bi reaction mechanism. The phenomenological approach expresses the peroxidase Ping-Pong mechanism in the form of the Michaelis-Menten equation and leads to an interpretation of the effects in terms of the kinetic parameters K(m)(H2O2)center dot K(m)(AH2)center dot k(cat)center dot K(SI)(AH2) and of the microscopic rate constants k(1) and k(3) of the shared three-step catalytic cycle of peroxidases. (C) 2011 Elsevier B.V. All rights reserved.; Consejeria de Educacion [SA129A07, SA052A10-2]; Consejeria de Educacion; Consejeria de Agricultura y Ganaderia of the Regional Government of Castilla and Leon (Junta de Castilla y Leon, Spain); Consejeria de Agricultura y Ganaderia of the Regional Government of Castilla and Leon (Junta de Castilla y Leon, Spain) [SA06000]

Análises do proteoma de raízes de cana-de-açúcar e da expressão de uma peroxidase apoplástica responsiva à micorriza arbuscular; Analysis of the sugarcane roots proteome and expression of an arbuscular mycorrhizaresponsive apoplastic peroxidase

Souza, Simão Lindoso de
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 14/12/2006 PT
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Micorrizas arbusculares (MAs) são associações simbióticas entre os fungos do filo Glomeromycota e a maioria das plantas. Os mecanismos moleculares que controlam o processo de colonização e desenvolvimento das MAs são ainda pouco conhecidos, mas proteínas com acúmulo diferencial em MAs podem ter papel regulatório importante. O presente trabalho teve como objetivo detectar, por meio de eletroforese bi-dimensional (2D-PAGE) e espectrometria de massas, proteínas com acúmulo diferencial no fluido intercelular (FI), membrana plasmática ou tecido radicular de cana-de-açúcar colonizada por Glomus clarum. Plântulas de cana-de-açúcar micropropagadas foram inoculadas com G. clarum e cultivadas com 20 ou 200 mg de P kg-1 de substrato. Raízes micorrizadas e não-micorrizadas, 8 semanas após a inoculação, foram utilizadas para a extração de proteínas do FI, membrana plasmática e tecido radicular (solúveis totais). As proteínas foram separadas por 2D-PAGE e analisadas por espectrometria de massas. Os perfis de proteínas solúveis totais e de membrana plasmática não revelaram proteínas relacionadas à simbiose. No entanto, três proteínas do FI, uma hidrolase aspártica putativa, uma histidina quinase putativa e uma peroxidase putativa apresentaram acúmulo induzido em raízes micorrizadas. As atividades de peroxidases nas raízes e apoplasto das raízes foram determinadas. A atividade de peroxidase apoplástica foi maior em raízes colonizadas e cultivadas em baixo teor de P...

Estudo da interação da peroxidase de raiz forte em interfaces nanoestruturadas; Study of horseradish peroxidase interaction in nanostructured interfaces

Schmidt, Thaís Fernandes
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 01/08/2008 PT
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Neste projeto estudou-se a interação da enzima peroxidase de raiz forte (HRP) em interfaces nanoestruturadas e sua possível aplicação em biossensores de peróxido de hidrogênio. Foram utilizadas as técnicas de Langmuir, Langmuir-Blodgett (LB) e automontagem por adsorção física para formar filmes nanoestruturados. A interação da enzima com espécies em interfaces foi investigada com materiais que serviram de matrizes de adsorção, ou seja, a quitosana (Ch) e o fosfolipídio 1,2-dipalmitoil-sn-glicero-3-[fosfatidil-rac-(1-glicerol)] (sal de sódio) (DPPG). Os filmes de Langmuir foram caracterizados com medidas de pressão e potencial de superfície, espectroscopia no infravermelho, e tensão superficial dinâmica. Para os filmes LB e automontados, empregaram-se espectroscopias de fluorescência, ultravioleta-visível e infravermelho e microgravimetria por cristal de quartzo. A peroxidase de raiz forte apresentou forte interação com DPPG, confirmada em filmes de Langmuir por medidas de pressão de superfície, elasticidade dinâmica e de espectroscopia de reflexão e absorção no infravermelho, com modulação por polarização (PM-IRRAS). A massa de peroxidase transferida em filmes Langmuir-Blodgett (LB) mistos com DPPG foi de aproximadamente 200 ng...

Callus cell culture of Pothomorphe umbellata (L.) under stress condition leads to high content of peroxidase enzyme

Khalil, N. M.; Mello, M. A. M.; França, S. C.; Oliveira, L. A. A.; Oliveira, O. M. M. F.
Fonte: Editora Unesp Publicador: Editora Unesp
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 61-65
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP); Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES); Pothomorphe umbellata (L.), conhecida no Brasil como caapeba, possui diversos usos na medicina popular, sendo estudada especialmente em relação a sua atividade farmacológica. A atividade especifica da peroxidase (unidade/ mg proteina) foi determinada em amostras de callus (cultura de células) de P. umbellata, crescidos em dois tipos de meio MS (meio 1 e meio 2), sob condição de fotoperiodo de 16 horas ou mantidas no escuro (condições de estresse). Pela curva de velocidade de crescimento da cultura de células amostras do meio 2, sob fotoperiodo, apresentaram o melhor índice de crescimento, seguido de amostras do mesmo meio mantidas em condições de estresse. Os resultados também mostraram que a cultura de células crescidas sob condições de estresse levou a um aumento expressivo da quantidade da enzima peroxidase (aumento de 700%). Os valores das constantes cinéticas determinadas foram 3,3mmol.L-1 e 2,8 sec-1, respectivamente, para kM e v max, usando guaiacol como substrato.; Pothomorphe umbellata (L.) known on Brazil as Caapeba has a number of popular medicinal use, and it has been studied in relation to its pharmacological activity. Peroxidase specific activity (units/mg protein) was evaluated in callus cell culture samples of the P.umbellata...

Quimiometria como ferramenta analitica para definição das condiçoes de ensaio da enzima peroxidase de soja

Santos, M.C; Tognolli, J.O; Oliveira, O.M.M.F
Fonte: Editora Unesp Publicador: Editora Unesp
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 121-131
POR
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Enzimas Peroxidases são heme-proteínas encontradas nos diferentes organismos vivos, especialmente vegetais, apresentam importante papel fisiológico/bioquímico como proteção contra microorganismos invasores. A soja, um dos mais importantes produtos para o agronegócio brasileiro apresenta na casca de suas sementes (subproduto) alta atividade de peroxidase, denominada soybean peroxidase,com potencial de utilização em métodos analíticos clínicos. A proposta do trabalho foi aplicar o planejamento fatorial para otimização das condições extração da enzima, definição das condições ótimas de atividade (pH e temperatura), utilizando metodologia de superfície de resposta. Os dados obtidos com clara definição foram: i) extração em pó cetonico, ii) meio reacional: pH 3,3, volume da amostra contendo a enzima 330 µL - 340 µL, peróxido de hidrogênio 4,2 mmol.L-1 150 µL, tempo de reação 20 segundos, temperatura 50º C, substrato guaiacol 30mmol.L-1 300 µL, e 0,1 mol.L-1 de NaCl. O uso da dessa metodologia para definição das condições de extração e estudos cinético-enzimáticos da peroxidase de soja foram eficientes e mais precisos, comparado a metodologia de variações/repetições (tentativa e erro).; Peroxidases enzymes are heme-proteins found in the different organisms livings creature...

Alterações na atividade da peroxidase e do conteúdo de carboidratos em mandioca cultivada in vitro sob estresse salino

Lima, Giuseppina Pace Pereira; FERNANDES, A.A.H.; CATÂNEO, A.C.; CEREDA, M.P.; BRASIL, O.G.
Fonte: Universidade de São Paulo (USP), Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALQ) Publicador: Universidade de São Paulo (USP), Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALQ)
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 413-417
POR
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A influência de estresse induzido por cloreto de sódio (75 e 150 mM) sobre o conteúdo de carboidratos solúveis e atividade da peroxidase, foi estudada em plântulas de mandioca cultivadas in vitro. Os resultados mostraram que a atividade da peroxidase diminuiu gradualmente durante o crescimento de plântulas em todos os tratamentos. O conteúdo de açúcares redutores foi menor em plântulas submetidas a 75 mM de NaCl, nas fases mais adiantadas do desenvolvimento, em comparação com a dose mais elevada do sal (150 mM de NaCl) ou sua omissão. Os resultados obtidos indicaram que o NaCl alterou o metabolismo de carboidratos, atividade da peroxidase e o crescimento de plântulas cultivadas in vitro.; The influence of sodium chloride induced stress (75 and 150 mM) on soluble carboydrate content and peroxidase activity was studied in cassava cuttings cultivated in vitro. The results showed that peroxidase activity decresead gradually during growth in all treatments. The reducing and total sugar contents were lower in cuttings submitted to 75 mM NaCl during the late phases of development as compared to higher doses of salt (150 mM NaCl) or on its absence. The results indicated that NaCl alters the carbohydrate metabolism, peroxidase activity and growth of cassava cuttings cultivated in vitro.

POLIAMINAS E ATIVIDADE da PEROXIDASE em FEIJÃO (Phaseolus vulgaris L.) CULTIVADO SOB ESTRESSE SALINO

Lima, Giuseppina Pace Pereira; Brasil, Oswaldo Galvão; Oliveira, Antonio Marinho de
Fonte: Universidade de São Paulo (USP), Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALQ) Publicador: Universidade de São Paulo (USP), Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALQ)
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 21-26
POR
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O teor de poliaminas (putrescina, espermidina e espermina) e a atividade enzimática da peroxidase (EC 1.11.1.7) foram determinados em plantas de Phaseolus vulgaris L. cv Carioquinha, após terem sido submetidas a estresse salino (50 e 100 mM de NaCl). Foram observadas alterações nos teores das poliaminas, principalmente putrescina, que aumentou com o tempo e a concentração de NaCl. Também ocorreu aumento na atividade da peroxidase em ambas concentrações de NaCl utilizadas. Os resultados mostraram alterações no metabolismo de poliaminas e peroxidases nas plantas de feijão cultivadas em meio salino.; Putrescine, spermidine and spermine contents and peroxidase activity (EC 1.11.1.7) were determined in plants of Phaseolus vulgaris L. cv Carioquinha submitted to saline stress (50 and 100 mM NaCl). Changes were observed in polyamine contents, mainly in putrescine. Increase in peroxidase activity also occurred with NaCl concentration, for both concentrations used. The results showed alterations in the polyamines contents and peroxidase activity in plants of Phaseolus vulgaris grown under salinity.

Cádmio e a atividade de peroxidase durante a germinação de sementes de feijoeiro

Rossi, Celso; Lima, Giuseppina Pace Pereira
Fonte: Universidade de São Paulo (USP), Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALQ) Publicador: Universidade de São Paulo (USP), Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALQ)
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 197-199
POR
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36.8%
Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP); Sementes de feijoeiro cv. Carioca, foram germinadas no escuro em diferentes concentrações de cádmio (1, 2, 5 e 10 mimol L-1) e coletadas após 24, 48 , 72 e 96 horas com o objetivo de verificar se a atividade da peroxidase, poderia ser utilizada como marcador bioquímico de estresse promovido pelo cádmio. Observaram-se alterações na atividade específica da peroxidase (EC 1.11.1.7) tanto nos cotilédones como nas raízes, em função do tempo de exposição das sementes nas diferentes concentrações de cádmio. A enzima peroxidase (EC 1.11.1.7) pode ser usada como um indicador de estresse causado pelo cádmio durante a germinação de sementes de feijão, indicando possíveis injúrias causadas nas sementes pelo metal.; Seeds of common bean seeds cv. Carioca were germinated in the dark in different concentrations of cadmium (1, 2, 5 and 10 mumol L-1) and collected after 24, 48, 72 and 96 hours with the objective of verifying if theperoxidase activity could be used as a biochemical marker of stress induced by cadmium. Alterations in the peroxidase activity (EC 1.11.1.7) were oberved in the cotyledons as well as in roots, as a function of the exhibition time of seeds in different cadmium concentrations. This enzyme can be used as a stress marker caused by cadmium during bean seed germination as an indicative of possible injure of the seeds by this metal.

Detecção do gene de peroxidase em sementes de soja pela reação da polimerase em cadeia (PCR)

Panoff, Bárbara
Fonte: Universidade Estadual Paulista (UNESP) Publicador: Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: xiv, 59 f. : il. color. , gráfs, tabs.
POR
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36.93%
Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP); Pós-graduação em Agronomia (Agricultura) - FCA; Devido ao aumento do número de cultivares de soja e com pouca diferença genética entre elas, fica cada vez mais difícil a verificação de contaminação varietal pelo método de peroxidase. As cultivares de soja são separadas em dois grupos com base na atividade, alta ou baixa, da peroxidase no tegumento. A alta atividade é resultado da presença de, pelo menos, um alelo dominante (EpEp ou Epep), enquanto que baixa atividade resulta da presença do par recessivo (epep). O auxílio de técnicas moleculares na identificação de contaminação varietal de soja utilizando a peroxidase é de grande importância, pois a tecnologia baseada na análise do DNA não sofre a ação de fatores externos (ambientais). Neste contexto, o objetivo geral do trabalho foi o de viabilizar a técnica de PCR convencional para verificar a presença de contaminação varietal em auxílio ao método colorimétrico da peroxidase. O estudo foi conduzido no Departamento de Produção Vegetal da Faculdade de Ciências Agronômicas/UNESP, Campus de Botucatu-SP. Foi realizado o teste colorimétrico tradicional e comparado com os resultados encontrados no PCR. Foram usadas 14 cultivares de importância...

Bromofhenol blue discoloration using peroxidase immobilized on highly activated corncob powder

Vinueza Galárraga, Julio Cesar; Santos, Andréa Francisco dos; Bassan, Juliana Cristina; Goulart, Antonio José; Monti, Rubens
Fonte: Universidade Estadual Paulista Publicador: Universidade Estadual Paulista
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 321-326
POR
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The aim of the present study was to evaluate the efficacy of peroxidase immobilized on corncob powder for the discoloration of dye. Peroxidase was extracted from soybean seed coat, followed by amination of the surface of the tertiary structure. The aminated peroxidase was immobilized on highly activated corncob powder and employed for the discoloration of bromophenol blue. Amination was performed with 10 or 50 mmol.L-1 carbodiimide and 1 mol.L-1 ethylenediamine. The amount of protein in the extract was 0.235 ± 0.011 mg.mL-1 and specific peroxidase activity was 86.06 ± 1.52 µmol min-1 . mg-1, using 1 mmol.L-1 ABTS as substrate. Ten mmol.L-1 and 50 mmol.L-1 aminated peroxidase retained 88 and 100% of the initial activity. Following covalent immobilization on a corncob powder-glyoxyl support, 10 and 50 mmol.L-1 aminated peroxidase retained 74 and 86% of activity, respectively. Derivatives were used for the discoloration of 0.02 mmol.L-1 bromophenol blue solution. After 30 min, 93 and 89% discoloration was achieved with the 10 mmol.L-1 and 50 mmol.L-1 derivatives, respectively. Moreover, these derivatives retained 60% of the catalytic properties when used three times. Peroxidase extracted from soybean seed coat immobilized on a low-cost corncob powder support exhibited improved thermal stability.

Purificação e caracterização da peroxidase do tapereba (Spondias lutea L.); Purificação and characterization of peroxidase of taperebá (Spondias lutea L.)

Ana Maria Pereira
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 18/02/2003 PT
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A peroxidase (EC 1.11. 7.1, doador: peróxido de hidrogênio oxidoredutase) do taperebá (Spondias lutea L.), um fruto nativo da Amazônia com aroma bem caracteristico e de grande uso na fabricação de sucos, geléias, néctar e sorvete, foi purificada e caracterizada. A extração da peroxidase ionicamente ligada da polpa do taperebá foi obtida pelo uso do tampão fosfato de sódio 0,2 M, pH 8,0 contendo lOmM EDTA, 0,2M CaCb and 2% PEG na proporção 1: 1 (polpa:tampão) (v/v). A peroxidase foi purificada por meio de precipitação com acetona seguida pela filtração em gel em coluna Sephacryl S-200 em sistema FPLC. A eletroforese da peroxidase purificada em gel de poliacrilamida mostrou uma banda de atividade peroxidativa. A peroxidase bruta do taperebá apresentou atividade ótima em pH 4,5 e 35°C e mostrou estabilidade numa ampla faixa de pH (2,6-10) e em temperaturas inferiores a 50°C. A peroxidase purificada foi caracterizada como uma glicoproteína e mostrou atividade específica igual a 514.320 D/mg, massa molecular 28,5 kDa e ponto isoelétrico 4,8. A peroxidase purificada apresentou atividade ótima a 35°C e pH 5,5. A enzima seguiu a cinética de Michaelis-Menten e o valor de Km foi igual a 20,3 mM para o substrato guaiacol. A enzima purificada mostrou-se estável numa ampla faixa de pH (pH 2...

Isolamento, purificação e caracterização bioquimica da peroxidase de carambola (Averrhoa carambola, L.)

Heinz Johann Holschuh
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 28/06/2000 PT
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Peroxidases (POD, EC 1.11.7.1 doador: peróxido de hidrogênio oxidoredutase) são um grupo de isoenzimas responsabilizadas pelo surgimento de alterações da coloração natural dos alimentos e sabor desagradável; são usadas em análises de alimentos, clínicas, e em conjunto com outras enzimas, na conservação de certos alimentos. Muitas frutas como a carambola (Averhoa carambola, L.) ainda não tiveram suas peroxidases avaliadas quanto às suas propriedades bioquímicas. Esse trabalho teve como objetivo isolar, purificar e caracterizar bioquimicamente a peroxidase de carambola. A localização histoquímica da peroxidase realizou-se mergulhando fatias de carambolas verdes, verde-maturas e sobre-maduras em mistura de reação constituída de 1 % de guaiacol em tampão fosfato de potássio 0,1 M pH 6,0, e 0,1 M de peróxido de hidrogênio. A evolução do escurecimento foi acompanhada e fotografada. A localização em frutas verdes e verde-maturas restringiu-se às partes mais fibrosas: junto aos feixes vasculares que atravessam a polpa, ao talo central e gineceu e à casca. Em fatia de carambola sobre-madura a polpa adquiriu coloração do tetraguaiacol e houve extravasamento do composto colorido para o meio de reação, indicando a presença de maior quantidade de enzima solúvel. Partes de carambola...

Extração, purificação e caracterização bioquimica de peroxidase de folhas de Copaifera Langsdorffii (COP); Plant peroxidases : importance and appllcations

Hermelinda Penha Freire Maciel
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 18/10/2002 PT
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36.83%
O objetivo desta pesquisa foi realizar uma revisão bibliográfica sobre a importância e aplicação de peroxidase de plantas. As peroxidases são relatadas como enzimas muito estáveis ao calor, presentes em muitas frutas e em várias partes dos vegetais. Estas enzimas são encontradas na forma de complexos de isoenzimas e causam alterações na coloração natural dos alimentos e sabor desagradável. As peroxidases apresentam inúmeras aplicações em análises de alimentos, análises clínicas e biológicas, e em conjunto com outras enzimas na conservação de certos alimentos. Ainda existe um grande universo de frutas tropicais, folhas e outras partes da planta, fontes de peroxidase, que podem ser investigadas visando a aplicação industrial. As peroxidases podem catalisar a oxidação de grande variedade de fenóis e aminas aromáticas, que ocorrem naturalmente em tecidos de plantas. Esta capacidade é largamente usada na indústria de alimentos como agente esterilizante e pode conduzir à determinação dos valores de perda nutricional e deteccão do surgimento de compostos tóxicos como hidroperóxidos, epóxidos e aldeídos. A peroxidase pode ainda indicar a presença de hidrogênios e peróxidos orgânicos liberados no meio ambiente...

Deoxynivalenol (DON) degradation and peroxidase enzyme activity in submerged fermentation

Buffon, Jaqueline Garda; Kupski, Larine; Furlong, Eliana Badiale
Fonte: Universidade Federal do Rio Grande Publicador: Universidade Federal do Rio Grande
Tipo: Artigo de Revista Científica
ENG
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This work aims to evaluate deoxynivalenol degradation by Aspergillus oryzae and Rhizopus oryzae in a submerged fermentation system and to correlate it to the activity of oxydo-reductase enzymes. The submerged medium consisted of sterile distilled water contaminated with 50 ??g of DON and 4 ?? 106 spore.mL???1 inoculum of Aspergillus oryzae and Rhizopus oryzae species, respectively in each experiment. Sampling was performed every 24 hours for monitoring the peroxidase specific activity, and every 48 hours for determining mycotoxin levels. Results showed that the fungi species were able to decrease DON levels as the peroxidase activity increased. The 48 hours fermentation interval presented the highest peroxidase specific activity (??ABS/minute.??g.protein???1), 800 and 198, while the highest DON degradation velocity was 10.8 and 12.4 ppb/hour, respectively in both cases for Rhizopus oryzae and Aspergillus oryzae.; Este trabalho teve por objetivo avaliar a degrada????o de deoxinivalenol por Aspergillus oryzae e Rhizopus oryzae durante fermenta????o submersa e correlacion??-la com a atividade de enzimas oxidoredutases. O meio submerso foi constitu??do por ??gua destilada est??ril contaminada com 50 ??g de DON e in??culo de 4 ?? 106 esporos.mL-1 de meio das esp??cies f??ngicas Aspergillus oryzae e Rhizopus oryzae...

Extração e purificação de peroxidase de soja (Glycine max) por adsorção de afinidade a metal imobilizado

Kathia Assis de Sousa
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 23/04/2001 PT
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Foram investigadas estabilidade frente a pH e temperatura e condições ótimas da enzima peroxidase do extrato bruto da casca da soja (Glycine max). Foi verificada a afinidade entre a enzima e íons cobre imobilizados no gel "Chelating Sepharose FastFlow" (CSFF) e também foi estudado o efeito do pH sobre a adsorção desta enzima. Foram construídas isotennas de adsorção para a peroxidase do extrato bruto de casca da soja e para as peroxidases padrão de soja e de nabo (horseradish), para verificar a capacidade máxima de adsorção do complexo CSFF-IDA-CU2+ para estas enzimas. Curvas de ruptura para a peroxidase do caldo bruto de casca da soja foram construídas para estudar a eficiência do complexo na adsorção da enzima. A purificação da peroxidase do extrato bruto da casca da soja foi estudada na coluna HR 5/5 empacotada com o complexo CSFF­IDA-CU2+ equilibrado com tampão fosfato de sódio O,IM a pH 6,0. Foi verificado que a peroxidase do extrato bruto da casca da soja apresentou condições ótimas de atividade a pH 4,5, mostrou-se estável por três horas em temperaturas entre 1 e 55°C. Foi observado que a adsorção mais seletiva da peroxidase do extrato bruto de casca da soja se deu a pH 6,0, quando 51% da enzima foi retida após dez minutos de contato entre a peroxidase e o complexo CSFF -IDA-Cu2+ a 25°C em tampão fosfato de sódio O...

Nanoreatores biomimeticos a peroxidase baseados em MIP : uma estrategia promissora para determinação de compostos fenolicos; Biomimetic nanoreactors to the based peroxidase in MIP : a promising strategy for determination of phenolics compounds

Wilney de Jesus Rodrigues Santos
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 04/08/2009 PT
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O presente trabalho descreve as aplicações de nanoreatores biomiméticos à peroxidase baseados em MIP ("Molecularly Imprinted Polymers") como uma ferramenta promissora para determinação de substâncias de grande interesse biológico e ambiental, tais como os compostos fenólicos (4-aminofenol e serotonina). Neste sentido, a síntese dos MIPs foi baseada na polimerização convencional em "bulk". Cada polímero foi sintetizado a partir do ácido metacrílico (monômero funcional), etileno glicoldimetilacrilato (reagente de ligação cruzada), 2 2-azo-bis-isobutironitrila (iniciador radicalar), em presença de Fe(III)protoporfrina(IX) (hemina) como centro catalítico, o qual é responsável pela mimetização do sítio ativo da peroxidase, criando portanto, um polímero com impressão molecular cataliticamente ativo para o reconhecimento do 4-aminofenol e serotonina (moléculas molde). Além disso, a fim de avaliar a seletividade do material, foram preparados, paralelamente, polímeros sem a impressão molecular (NIP Non Imprinted Polymers) e também na ausência de hemina. Os MIPs foram caracterizados pelas técnicas de espectroscopia no infravermelho, área superficial específica, volume específico dos poros, análise termogravimétrica...

Change in root apical protein and peroxidase activity in response to aluminum in tolerant and sensitive maize inbred lines

Souza,Isabel Regina Prazeres de; Alves,Vera Maria Carvalho; Parentoni,Sidney Netto; Oliveira,Antônio Carlos de; Teixeira,Flávia França; MacAdam,Jennifer Wilson; Purcino,Antônio Álvaro Corsetii
Fonte: Brazilian Journal of Plant Physiology Publicador: Brazilian Journal of Plant Physiology
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/09/2002 EN
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The effects of a short-term (80 min) exposure to 222 µM aluminum (Al) on the protein content and expression and on peroxidase activity and isoenzymes in the primary root of maize were evaluated. Two inbred lines differing in their level of tolerance to Al were used: Cateto 237 (tolerant) and L36 (sensitive). The apical 20 mm of the primary root was divided into 2-mm-long segments that were analyzed for total protein content and peroxidase activity. These results demonstrate that the total protein content along the root apex was not affected by Al in the tolerant inbred line, but decreased in the sensitive line. In the apical 2 mm of the root of the sensitive line, the expression of low molecular weight proteins (43 kDa or smaller) was decreased. Expression of low molecular proteins increased in the tolerant inbred line, even though total protein content did not increase. This suggests that some of these proteins could play a role in metal tolerance, perhaps as binding peptides. While the peroxidase activity of the tolerant inbred line did not change with exposure to Al, peroxidase activity in the apical 6 mm of the root of the sensitive line decreased. The tolerant inbred line constitutively expressed more anionic peroxidase isoforms. These results demonstrate that maintenance of protein expression may be an important component of the plant's resistance to Al stress...

Substrate oxidation sites in versatile peroxidase and other basidiomycete peroxidases

Ruíz-Dueñas, Francisco Javier; Morales, María; García-Ruiz, Eva; Miki, Yuta; Martínez, María Jesús; Martínez, Ángel T.
Fonte: Oxford University Press Publicador: Oxford University Press
Tipo: Artículo Formato: 534409 bytes; application/pdf
ENG
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12 pages, 2 figures.-- PMID: 18987391 [PubMed].-- Article in press.; Versatile peroxidase (VP) is defined by its capabilities to oxidize the typical substrates of other basidiomycete peroxidases: (i) Mn(2+), the manganese peroxidase (MnP) substrate (Mn(3+) being able to oxidize phenols and initiate lipid peroxidation reactions); (ii) veratryl alcohol (VA), the typical lignin peroxidase (LiP) substrate; and (iii) simple phenols, which are the substrates of Coprinopsis cinerea peroxidase (CIP). Crystallographic, spectroscopic, directed mutagenesis, and kinetic studies showed that these 'hybrid' properties are due to the coexistence in a single protein of different catalytic sites reminiscent of those present in the other basidiomycete peroxidase families. Crystal structures of wild and recombinant VP, and kinetics of mutated variants, revealed certain differences in its Mn-oxidation site compared with MnP. These result in efficient Mn(2+) oxidation in the presence of only two of the three acidic residues forming its binding site. On the other hand, a solvent-exposed tryptophan is the catalytically-active residue in VA oxidation, initiating an electron transfer pathway to haem (two other putative pathways were discarded by mutagenesis). Formation of a tryptophanyl radical after VP activation by peroxide was detected using electron paramagnetic resonance. This was the first time that a protein radical was directly demonstrated in a ligninolytic peroxidase. In contrast with LiP...

Cádmio e a atividade de peroxidase durante a germinação de sementes de feijoeiro; Cadmium and the activity of peroxidase during bean seed germination

Rossi, Celso; Lima, Giuseppina Pace Pereira
Fonte: Universidade de São Paulo. Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz Publicador: Universidade de São Paulo. Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz
Tipo: info:eu-repo/semantics/article; info:eu-repo/semantics/publishedVersion; ; ; ; ; Formato: application/pdf
Publicado em 01/03/2001 POR
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Sementes de feijoeiro cv. Carioca, foram germinadas no escuro em diferentes concentrações de cádmio (1, 2, 5 e 10 mimol L-1) e coletadas após 24, 48 , 72 e 96 horas com o objetivo de verificar se a atividade da peroxidase, poderia ser utilizada como marcador bioquímico de estresse promovido pelo cádmio. Observaram-se alterações na atividade específica da peroxidase (EC 1.11.1.7) tanto nos cotilédones como nas raízes, em função do tempo de exposição das sementes nas diferentes concentrações de cádmio. A enzima peroxidase (EC 1.11.1.7) pode ser usada como um indicador de estresse causado pelo cádmio durante a germinação de sementes de feijão, indicando possíveis injúrias causadas nas sementes pelo metal.; Seeds of common bean seeds cv. Carioca were germinated in the dark in different concentrations of cadmium (1, 2, 5 and 10 mumol L-1) and collected after 24, 48, 72 and 96 hours with the objective of verifying if theperoxidase activity could be used as a biochemical marker of stress induced by cadmium. Alterations in the peroxidase activity (EC 1.11.1.7) were oberved in the cotyledons as well as in roots, as a function of the exhibition time of seeds in different cadmium concentrations. This enzyme can be used as a stress marker caused by cadmium during bean seed germination as an indicative of possible injure of the seeds by this metal.