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Autorreatividade humoral a peptídeos da miosina cardíaca e proteína de choque térmico 60: estudo sequencial em pacientes transplantados cardíacos e indivíduos sadios; Humoral autoreactivity to peptides from cardiac myosin and heat shock protein 60: sequential study in heart transplanted patients and healthy subjects

Wang, Hui Tzu Lin
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 26/06/2009 PT
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36.57%
A resposta imune dirigida a autoantígenos pode contribuir para a patogênese das doenças autoimunes. Porém, também é discutido o papel imunorregulador da autoimunidade em processos inflamatórios e na rejeição do aloenxerto. Nós pesquisamos os autoanticorpos IgG e IgM reativos a peptídeos da miosina cardíaca (MC) e da proteína de choque térmico 60 (Hsp60) no soro de indivíduos sadios (IS, n=30; 3 momentos com intervalos de 6 meses) e indivíduos transplantados cardíacos (Tx, n=65, > 2 amostras/indivíduo, de diferentes períodos Tx: pré-Tx, T1: < 1 ano, T2: 1 a 5 anos e T3: >5 anos), por ensaio imunoenzimático (ELISA). Todos os sujeitos do estudo tiveram anticorpos IgG ou IgM que reconheceram pelo menos um dos peptídeos avaliados. Os anticorpos IgG de indivíduos Tx reconheceram mais peptídeos do que dos IS, para a MC (12,2 ± 8,5, intervalo: 132 peptídeos versus 5,2 ± 3,0, intervalo: 0-14; p<0,0001), e para a Hsp60 (6,0 ± 4,4, intervalo: 0-18 versus 3,9 ± 3,0, intervalo: 0-12; p=0,0208). A frequência de indivíduos positivos para os anticorpos IgG foi maior no grupo Tx do que nos sadio (p<0,05), com reatividade para a maioria dos peptídeos da MC e da Hsp60. Em contraste, a frequência de indivíduos positivos para os anticorpos IgM foi maior no grupo de IS do que no Tx (p<0...

Hsp60 e imunorregulação: estratégias para identificação de peptídeos imunorreguladores; Hsp60 and immunorregulation: strategies for the identification of immunoregulatory peptides

Martello, Fernanda Gonçalves
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 11/03/2010 PT
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As proteínas de choque térmico (Hsp) apresentam importantes funções homeostáticas e podem induzir respostas imunológicas tanto inflamatórias como reguladoras. Por essas propriedades, as Hsp e seus peptídeos têm grande potencial como agentes imunomoduladores. Neste estudo, o nosso objetivo foi identificar peptídeos da Hsp60 com potencial imunorregulador, a partir da análise de sua capacidade de modificar, in vitro a expressão de genes imunorreguladores (REGULA) ou inflamatórios (INFLAMA) em células mononucleares do sangue de indivíduos sadios. A análise desse painel REGULA/INFLAMA nos mostrou que os principais peptídeos potencialmente imunorreguladores estão presentes na região N-terminal da Hsp60. Selecionamos os 3 peptídeos que mostraram as maiores razões REGULA/INFLAMA (N2, N6 e N7) para serem testados nos demais experimentos. A análise das citocinas induzidas pelos peptídeos nos mostrou que existe correspondência entre a presença do RNA mensageiro e a proteína produzida e, o peptídeo N7 induziu uma alta razão IL-10/IFN-. Os peptídeos selecionados interagiram diretamente com linfócitos T purificados, o que mostra que a atividade dos peptídeos da Hsp60 independe de APC. Apesar de diferenças entre o efeito na população celular heterogênea de PBMC e na mais homogênea de linfócitos T...

Dinâmica conformacional de peptídeos: um estudo por fluorescência; Conformational dynamics of peptides: a fluorescence study.

Souza, Eduardo Sérgio de
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 05/11/2004 PT
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Realizamos estudos, por espectroscopia de fluorescência de estado estacionário e resolvida no tempo, de dinâmica conformacional de três famílias de peptídeos: o terminal carboxílico do peptídeo neuroendócrino (7B2CT); o peptídeo estimulador do melanócito (alfa-MSH); e os peptídeos derivados da seqüência consensual de peptídeos que se ligam a heparina (peptídeo Cardin). Utilizamos os métodos de fluorescência baseados na supressão da emissão do fluoróforo presente no peptídeo, tanto por interação colisional com um supressor como por transferência de energia para um grupo aceitador presente no peptídeo. No segundo caso, dentro da hipótese de que diferentes conformações do peptídeo estão presentes durante o decaimento da fluorescência, supusemos que o decaimento da intensidade era modulado por uma função de distribuição de distâncias doador-aceitador, f(r). Foi desenvolvido um procedimento computacional usando o programa CONTIN, para recuperar, a partir dos dados de fluorescência resolvida no tempo, a distribuição de distância entre o doador e o aceitador presentes nos peptídeos. A metodologia se mostrou útil para obter informações quantitativas sobre a dinâmica conformacional dos peptídeos...

Peptídeos sintéticos selecionados a partir de seqüências de aminoácidos da Taenia crassiceps e homólogas às Taenia solium com potencial aplicação no diagnóstico da cisticercose; Selected synthetic peptides from amino acids sequences of Taenia crassiceps and homologous to Taenia solium with potential application to diagnosis of cysticercosis

Farias, Cristiane Rocha de
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 07/11/2006 PT
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A utilização de antígenos de Taenia crassiceps vem se mostrando como via alternativa no imunodiagnóstico da neurocisticercose (NC), sendo as frações de 18 e 14 kDa consideradas específicas. No presente trabalho, foram sintetizados seis peptídeos, com base nas seqüências de aminoácidos das proteínas de 10, 14 e 18 kDa de T. crassiceps e homólogas às seqüências de aminoácidos de T. solium. Os peptídeos foram divididos em "a" e "b", denominados como, P1a, P2a, P3a e P4a e P1b, P3b e P4b, sendo, as seqüências de aminoácidos dos peptídeos "a", uma seqüência interna dos peptídeos "b". Em estudo da antigenicidade dos peptídeos conduzido por teste ELISA, P1a e P4a isolados ou utilizados como múltiplos peptídeos antigênicos (MAP) contendo dois, três ou quatro peptídeos, apresentaram reatividade com soro hiperimune anti-líquido vesicular de T. crassiceps, enquanto que MAPs contendo apenas P2a e P3a não foram antigênicos. Anticorpos monoclonais (AcMos) anti-T. crassiceps (n=3) e anti-T. solium (n=19), reconheceram, em ordem decrescente, P1b (72,7%), P1a (45,5%) e P3a e P2a (9,1%), enquanto que P3b, P4a e P4b não apresentaram reatividade com os AcMos utilizados. Com soros humanos de pacientes com NC (NC) e de indivíduos supostamente saudáveis (ISS)...

Interações com membranas de peptídeos de fusão da glicoproteína S do SARS-CoV; Interaction of fusion peptides from SARS-CoV S glycoprotein with membranes

Basso, Luis Guilherme Mansor
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 24/03/2014 PT
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O presente trabalho tem como objetivo geral a consolidação dos esforços iniciados anteriormente em nosso grupo para a utilização de marcação de spin sítio dirigida aliada à técnica de ressonância magnética eletrônica pulsada, em particular, ressonância dupla elétron-elétron (DEER), para medidas de distâncias entre sondas inseridas em moléculas biológicas. Como objetivo específico, interessa-nos a obtenção de informações estruturais de dois peptídeos pertencentes ao domínio de fusão da glicoproteína Spike do coronavírus causador da Síndrome Respiratória Aguda Grave (SARS) quando de sua ligação em modelos de membranas biológicas. Valemos-nos de uma abordagem conjunta envolvendo técnicas espectroscópicas, calorimétricas e computacionais para monitorarmos mudanças conformacionais nos peptídeos, suas conformações mais representativas e seus efeitos sobre a estrutura das membranas modelo. Os experimentos de calorimetria mostraram que os peptídeos perturbam fortemente o comportamento termotrópico de vesículas constituídas por fosfolipídios zwiteriônicos e negativamente carregados, sendo o efeito mais significativo na presença de lipídios negativos. Não somente a carga, mas também a estrutura da cabeça polar dos lipídios parece ter contribuição importante para a energética da interação. Os experimentos de dicroísmo circular mostraram que os peptídeos possuem alta flexibilidade conformacional...

Hidrolisado proteico da semente de cupuaçu como fonte de peptídeos inibidores da enzima conversora da angiotensina I; Hydrolyzed cupuassu seed protein as a source of angiotensin I- converting enzyme inhibitory peptides

Cruz, Juliana Nunes da
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 05/02/2015 PT
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Peptídeos com ação inibitória da enzima conversora da angiotensina I (ECA) podem ser obtidos a partir de diversos alimentos e exercer efeito anti-hipertensivo. O cupuaçu (Theobroma grandiflorum S.), fruto nativo da Amazônia, possui sementes comestíveis contendo proteína de reserva similar à do cacau (Theobroma cacao L.), as quais parecem ser fonte de peptídeos inibidores da ECA. Desse modo, o objetivo deste trabalho foi investigar in vitro a ocorrência de peptídeos inibidores da ECA no hidrolisado proteico da semente de cupuaçu obtido por ação da Alcalase. O hidrolisado revelou o desaparecimento de proteínas entre 27 a 180 kDa, incluindo as globulinas, e o surgimento daquelas abaixo de 15 kDa após 2 h de hidrólise, indicando a formação de peptídeos menores. O ensaio de atividade utilizando o substrato Abz-FRK(Dnp)-P-OH revelou que o hidrolisado total promoveu 65% de inibição da ECA e esse pool peptídico foi fracionado em cinco frações (F1-F5) por cromatografia em fase reversa (RP-HPLC). Após a etapa de purificação, o monitoramento da inibição apontou, ao final, duas frações (3.2.8 e 3.4.10) com maior atividade inibitória. Oito peptídeos foram identificados por LC-MS/MS, sendo três deles já conhecidos como inibidores da ECA. Outros cinco novos peptídeos identificados (FLEK...

Chemometric analysis of Hymenoptera toxins and defensins: A model for predicting the biological activity of novel peptides from venoms and hemolymph

Saidemberg, Daniel M.; Baptista-Saidemberg, Nicoli B.; Palma, Mario Sergio
Fonte: Universidade Estadual Paulista Publicador: Universidade Estadual Paulista
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: 1924-1933
ENG
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When searching for prospective novel peptides, it is difficult to determine the biological activity of a peptide based only on its sequence. The trial and error approach is generally laborious, expensive and time consuming due to the large number of different experimental setups required to cover a reasonable number of biological assays. To simulate a virtual model for Hymenoptera insects, 166 peptides were selected from the venoms and hemolymphs of wasps, bees and ants and applied to a mathematical model of multivariate analysis, with nine different chemometric components: GRAVY, aliphaticity index, number of disulfide bonds, total residues, net charge, pI value, Boman index, percentage of alpha helix, and flexibility prediction. Principal component analysis (PCA) with non-linear iterative projections by alternating least-squares (NIPALS) algorithm was performed, without including any information about the biological activity of the peptides. This analysis permitted the grouping of peptides in a way that strongly correlated to the biological function of the peptides. Six different groupings were observed, which seemed to correspond to the following groups: chemotactic peptides, mastoparans, tachykinins, kinins, antibiotic peptides...

Avaliação da atividade de peptídeos antimicrobianos sobre o crescimento de patógenos bacterianos de citros = : Evaluation of antimicrobial activity of peptides on citrus bacterial pathogen growth; Evaluation of antimicrobial activity of peptides on citrus bacterial pathogen growth

Rosangela Naomi Inui Kishi
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Tese de Doutorado Formato: application/pdf
Publicado em 19/08/2014 PT
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A cultura do citros tem sido afetada por diversos patógenos como Xylella fastidiosa (Xf), Xanthomonas citri subsp. citri (Xcc) e Candidatus Liberibacter asiaticus (CaLas). Para o controle desses são necessárias grandes quantidades de defensivos agrícolas. Neste contexto, são importantes novas estratégias de manejo sustentável, como o uso de peptídeos antimicrobianos (PAM), que podem controlar o crescimento desses patógenos. Assim, foi realizada uma prospecção de sequências codificantes de peptídeos no banco de sequências expressas de citros (CitEST), e além disso, peptídeos descritos na literatura com atividade antimicrobiana foram utilizados. Para verificar a ação dos PAMs sobre os micro-organismos deste estudo, testes in vitro contendo os PAMs e patógenos foram realizados. Entre os PAMs avaliados in vitro CJ0714, EC0604, SC0902 e o PAM de citros PE1105 apresentaram atividade bactericida sobre Xcc e S. meliloti (bactéria utilizada por ser filogenéticamente próxima a CaLas) e bacterioestática para Rhizobium radiobacter. Todos os peptídeos avaliados in vitro para Xcc, tiveram suas atividades avaliadas em folha destacada, sob condições controladas, e em plantas acondicionadas em casa de vegetação. Os resultados em folha destacada corroboram com os dados obtidos in vitro. Em casa de vegetação os resultados com os PAMs CJ0714...

Host defence peptides from the skin glands of the Australian Blue Mountains tree-frog Litoria citropa

Wegener, K.; Wabnitz, P.; Carver, J.; Bowie, J.; Chia, B.; Wallace, J.; Tyler, M.
Fonte: WILEY-BLACKWELL Publicador: WILEY-BLACKWELL
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em //1999 EN
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Nineteen citropin peptides are present in the secretion from the granular dorsal glands of the Blue Mountains tree-frog Litoria citropa; 15 of these peptides are also present in the secretion from the submental gland. Two major peptides, citropin 1.1 (GLFDVIKKVASVIGGL-NH2), citropin 1.2 (GLFDIIKKVASVVGGL-NH2) and a minor peptide, citropin 1.3 (GLFDIIKKVASVIGGL-NH2) are wide-spectrum antibacterial peptides. The amphibian has an endoprotease which deactivates these membrane-active peptides by removing residues from the N-terminal end: loss of three residues gives the most abundant degradation products. The solution structure of the basic peptide citropin 1.1 has been determined by NMR spectroscopy [in a solvent mixture of trifluoroethanol/water (1 : 1)] to be an amphipathic alpha-helix with well-defined hydrophobic and hydrophilic regions. The additional four peptides produced by the dorsal glands are structurally related to the antibacterial citropin 1 peptides but contain three more residues at their C-terminus [e.g. citropin 1.1.3 (GLFDVIKKVASVIGLASP-OH)]. These peptides show minimal antibacterial activity; their role in the amphibian skin is not known.

The antibiotic and anticancer active aurein peptides from the Australian Bell Frogs Litoria aurea and Litoria raniformis: The solution structure of aurein 1.2

Rozek, T.; Wegener, K.; Bowie, J.; Olver, I.; Carver, J.; Wallace, J.; Tyler, M.
Fonte: Blackwell Science Ltd Publicador: Blackwell Science Ltd
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em //2000 EN
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36.57%
Seventeen aurein peptides are present in the secretion from the granular dorsal glands of the Green and Golden Bell Frog Litoria aurea, and 16 from the corresponding secretion of the related Southern Bell Frog L. raniformis. Ten of these peptides are common to both species. Thirteen of the aurein peptides show wide-spectrum antibiotic and anticancer activity. These peptides are named in three groups (aureins 1±3) according to their sequences. Amongst the more active peptides are aurein 1.2 (GLFDIIKKIAESF-NH2), aurein 2.2 (GLFDIVKKVVGALGSLNH2) and aurein 3.1 (GLFDIVKKIAGHIAGSI-NH2). Both L. aurea and L. raniformis have endoproteases that deactivate the major membrane-active aurein peptides by removing residues from both the N- and C-termini of the peptides. The most abundant degradation products have two residues missing from the N-terminal end of the peptide. The solution structure of the basic peptide, aurein 1.2, has been determined by NMR spectroscopy to be an amphipathic a-helix with well-defined hydrophilic and hydrophobic regions. Certain of the aurein peptides (e.g. aureins 1.2 and 3.1) show anticancer activity in the NCI test regime, with LC50 values in the 102521024 m range. The aurein 1 peptides have only 13 amino-acid residues: these are the smallest antibiotic and anticancer active peptides yet reported from an anuran. The longer aurein 4 and 5 peptides...

Antimicrobial peptides from amphibian skin potently inhibit human immunodeficiency virus infection and transfer of virus from dendritic cells to T cells

VanCompernolle, S.; Taylor, R.; Oswald-Richter, K.; Jiang, J.; Youree, B.; Bowie, J.; Tyler, M.; Conlon, J.; Wade, D.; Aiken, C.; Dermody, T.; KewalRamani, V.; Rollins-Smith, L.; Unutmaz, D.
Fonte: Amer Soc Microbiology Publicador: Amer Soc Microbiology
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em //2005 EN
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36.54%
Topical antimicrobicides hold great promise in reducing human immunodeficiency virus (HIV) transmission. Amphibian skin provides a rich source of broad-spectrum antimicrobial peptides including some that have antiviral activity. We tested 14 peptides derived from diverse amphibian species for the capacity to inhibit HIV infection. Three peptides (caerin 1.1, caerin 1.9, and maculatin 1.1) completely inhibited HIV infection of T cells within minutes of exposure to virus at concentrations that were not toxic to target cells. These peptides also suppressed infection by murine leukemia virus but not by reovirus, a structurally unrelated nonenveloped virus. Preincubation with peptides prevented viral fusion to target cells and disrupted the HIV envelope. Remarkably, these amphibian peptides also were highly effective in inhibiting the transfer of HIV by dendritic cells (DCs) to T cells, even when DCs were transiently exposed to peptides 8 h after virus capture. These data suggest that amphibian-derived peptides can access DC-sequestered HIV and destroy the virus before it can be transferred to T cells. Thus, amphibian-derived antimicrobial peptides show promise as topical inhibitors of mucosal HIV transmission and provide novel tools to understand the complex biology of HIV capture by DCs.; Scott E. VanCompernolle...

Structural and mechanistic studies of bioactive peptides

Pukala, Tara Louise
Fonte: Universidade de Adelaide Publicador: Universidade de Adelaide
Tipo: Tese de Doutorado Formato: 331810 bytes; 2125144 bytes; 2998464 bytes; 81077 bytes; application/pdf; application/pdf; application/pdf; application/pdf
Publicado em //2006 EN
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36.6%
Venoms, toxins and host-defence systems constitute rich sources of biologically active molecules, many of which have enormous therapeutic and biotechnological potential. In particular, peptides are often a significant component of these chemical arsenals, and are fundamentally important as biological effector molecules. The research presented in this thesis is centred on the isolation and investigation of peptides from both frogs and spiders, and endeavours to probe the important structural and mechanistic features of these bioactive compounds. The skin peptide profiles of interspecific hybrids between the green tree frog Litoria caerulea and the magnificent tree frog Litoria splendida have been investigated in a ninemonth survey. Fourteen peptides were characterised primarily using mass spectrometry, of which three had not been identified previously in the skin secretions of either parent. A number of these peptides are antibacterial agents, while others effectively inhibit the formation of nitric oxide by neuronal nitric oxide synthase. Implications for the genetics and expression of amphibian dermal peptides are also discussed. The majority of frogs of the genus Litoria contain at least one peptide in their glandular secretion capable of inhibiting the formation of nitric oxide by the enzyme neuronal nitric oxide synthase. This was proposed to occur by preventing the association of the regulatory cofactor...

The fallaxidin peptides from the skin secretion of the Eastern Dwarf Tree Frog Litoria fallax. Sequence determination by positive and negative ion electrospray mass spectrometry: antimicrobial activity and cDNA cloning of the fallaxidins

Jackway, R.; Bowie, J.; Bilusich, D.; Musgrave, I.; Surinya, K.; Tyler, M.; Eichinger, P.
Fonte: John Wiley & Sons Ltd Publicador: John Wiley & Sons Ltd
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em //2008 EN
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36.54%
The glandular skin secretion of the Eastern Dwarf Tree Frog Litoria fallax contains nine peptides named fallaxidins. The sequences of these peptides were elucidated using a combination of positive and negative electrospray mass spectrometry together with Edman sequencing. Among these peptides are: (i) fallaxidins 1.1 and 2.1 which have the sequences YFPIPI-NH2 and FWPFM-NH2. The activities of these peptides are unknown, but it has been shown that they are not smooth muscle active, opioids or antimicrobially active, nor do they effect proliferation of lymphocytes; (ii) two weakly active antibiotics, fallaxidins 3.1 and 3.2 (e.g. fallaxidin 3.1, GLLDLAKHVIGIASKL-NH2), and a moderately active antibiotic fallaxidin 4.1 (GLLSFLPKVIGVIGHLIHPPS-OH). Fallaxidin 4.1 has an unusual sequence for an antibiotic, containing three Pro residues together with a C-terminal CO2H group. cDNA cloning has confirmed the identity of the nine isolated peptides from L. fallax, together with five additional peptides not detected in the peptide profile. The pre-regions of the nine preprofallaxidins are conserved and similar to those of the caerin peptides from L. caerulea and L. splendida, suggesting that the fallaxidin and caerin peptides, although significantly different in sequence...

Biologically active peptides from Australian amphibians.

Jackway, Rebecca Jo
Fonte: Universidade de Adelaide Publicador: Universidade de Adelaide
Tipo: Tese de Doutorado
Publicado em //2008
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36.6%
Amphibians secrete potent host defence compounds from dorsal glands onto the skin when stressed, sick or under attack by predators and microbials. Many of these defence compounds, such as biologically active peptides, provide potential targets for new biotechnological and therapeutic investigation. The research presented in this study focuses on the isolation and investigation of peptides from Australian frogs of the genera Litoria and Crinia and endeavours to determine the biological activity and important structural and mechanistic features of these biological compounds. Isolation and identification of the skin peptide profile of the Eastern Dwarf Tree Frog Litoria fallax has revealed a number of novel peptides named fallaxidins. This frog species is quite unique in that it does not secrete a peptide that displays potent broad spectrum antimicrobial activity nor a peptide that inhibits nitric oxide formation through the enzyme neuronal nitric oxide synthase. Instead it secretes several narrow spectrum antimicrobial peptides, including fallaxidin 3.1. In addition, there are numerous small peptides displaying unique primary structures with unknown biological function. Interestingly, L. fallax produces a skin peptide profile that is quite distinct from the skin peptide profiles of other related Litoria species. The majority of anurans from the Litoria genus contain at least one peptide in their skin secretion that inhibits the enzyme neuronal nitric oxide synthase. These peptides exert this action by preventing the association of the regulatory cofactor Ca²⁺ calmodulin to the enzyme binding site. The non-covalent binding of the potent neuronal nitric oxide synthase inhibitor dahlein 5.6 (L. dahlii) to calmodulin in the presence of Ca²⁺ is confirmed by electrospray ionisation mass spectrometry. A peptide-protein complex was observed in the gas-phase with a 1:1:4 calmodulin/dahlein 5.6/Ca²⁺ stoichiometry. In addition...

Host-defense peptides of Australian anurans. Part 2. Structure, activity, mechanism of action, and evolutionary significance

Bowie, J.; Separovic, F.; Tyler, M.
Fonte: Elsevier Science Inc Publicador: Elsevier Science Inc
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em //2012 EN
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36.54%
A previous review summarized research prior to 2004 carried out on the bioactive host-defense peptides contained in the skin secretions of Australian anurans (frogs and toads). This review covers the extension of that research from 2004 to 2012, and includes membrane-active peptides (including antibacterial, anticancer, antifungal and antiviral peptides) together with the mechanisms by which these peptides interact with model membranes, peptides that may be classified as "neuropeptides" (including smooth muscle active peptides, opioids and immunomodulators) and peptides which inhibit the formation of nitric oxide from neuronal nitric oxide synthase. The review discusses the outcome of cDNA sequencing of signal-spacer-active peptides from an evolutionary viewpoint, and also lists those peptides for which activities have not been found to this time.; John H. Bowie, Frances Separovic, Michael J. Tyler

Characterisation of protein structure and interactions: novel applications to the study of bioactive peptides.

Calabrese, Antonio Nickolas
Fonte: Universidade de Adelaide Publicador: Universidade de Adelaide
Tipo: Tese de Doutorado
Publicado em //2013
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36.54%
The studies of protein/peptide folding, misfolding, structure, and interactions are vital to understanding complex biological problems. The work presented in this thesis describes the development and application of a variety of biophysical techniques to investigate protein structure and interactions, with applications to the structure and function of several bioactive peptides. Firstly, the development of a novel negative ion amenable chemical crosslinking-mass spectrometry (CX-MS) approach is described. CX-MS is a low-resolution technique to study protein structure and interactions. It involves covalent modification and tethering of a protein complex by a reactive reagent, followed by proteolytic digestion. The sites of the intra- and inter-molecular crosslinks provide distance restraints for modelling and enables conclusions to be drawn about the three-dimensional structure and binding interfaces within a protein complex. However, easy identification of crosslinks amongst the large quantity of proteolytic fragments remains challenging. In this study, the application of novel disulfide-based MS cleavable crosslinking reagents was investigated as a tool to easily identify crosslinked peptides by their highly reproducible and characteristic fragmentation patterns in the negative ion mode. MS3 analysis of the product anions allows easy sequencing and identification of crosslinking sites. Preliminary investigations validate these reagent as a tools to readily identify chemical crosslinks within proteins and their complexes...

Untersuchungen zum Wirkspektrum und Wirkmechanismus von antimikrobiell wirksamen Dermcidin-abgeleiteten Peptiden; Investigations of the spectrum of activity and mechanism of antimicrobial dermcidin derived peptides

Steffen, Heiko
Fonte: Universidade de Tubinga Publicador: Universidade de Tubinga
Tipo: Dissertação
DE_DE
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36.56%
Dermcidin (DCD) ist ein antimikrobielles Peptid, welches konstitutiv in ekkrinen Schweißdrüsen exprimiert und mittels Schweiß auf die Haut sezerniert wird. Durch postsekretorische Prozessierung im menschlichen Schweiß werden aus dem DCD-Protein mehrere DCD-abgeleitete Peptide generiert, die sich voneinander sowohl in der Peptidlänge als auch in ihrer Nettoladung unterscheiden. Um den antimikrobiellen Wirkmechanismus der prozessierten DCD-abgeleiteten Peptide zu verstehen, wurden das antimikrobielle Wirkspektrum, die Sekundärstrukturen in verschiedenen Lösungsmitteln und die Fähigkeit der Peptide mit Membranen zu interagieren bzw. diese zu permeabilisieren untersucht. Obwohl alle DCD-abgeleiteten Peptide eine alpha-helikale Konformation einnehmen können, besitzen diese interessanterweise ein unterschiedliches und teilweise überlappendes Wirkspektrum gegen Gram-positive und Gram-negative Bakterien. Dies deutet darauf hin, dass sowohl die Nettoladung als auch die alpha-helikale Sekundärstruktur der Peptide nicht essentiell für die toxische Aktivität zu sein scheinen. Weiterhin wurde mit Hilfe von Carboxyfluorescein-beladenen Liposomen, Membranpermeabilisierungs-Studien und Elektronenmikroskopie die Fähigkeit der Peptide untersucht...

Genotype-Specific Urinary Peptides as a Molecular Basis for Olfactory Recognition of Individuality and Genomic Relatedness in Mice; Genotyp-spezifische Peptide im Harn als molekulare Grundlage für die olfaktorische Erkennung der Individualität und des genetischen Verwandtschaftsgrades bei Mäusen

Sturm, Theo
Fonte: Universidade de Tubinga Publicador: Universidade de Tubinga
Tipo: Dissertação
EN
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36.56%
The degree of genomic relatedness influences many social behaviours in humans and animals. Mice, as nocturnal rodents, take advantage of their excellent sense of smell to identify kin, conspecifics and members of other species via body odours or urine scent marks. Selected groups of peptides, including those that are presented by major histocompatibility complex (MHC) proteins, are recognised by mouse chemosensory neurons with very high sensitivity (up to 10^-14 M). MHC peptide ligands have been proposed to influence social interactions in many species, including mice and humans. However, the lack of knowledge about such peptides in natural sources accessible for nasal recognition has been a major barrier for this hypothesis. Here we analyse urinary peptides from selected inbred strains of Mus musculus with respect to genotype-related differences. We discover many abundant peptides with single amino acid variations (SAVs) corresponding to genomic nucleotide variations. The polymorphism of major urinary proteins (MUPs) is reflected by variations in prominent urinary peptides, and further types of genomic variability are predicted to affect the urinary peptidome. Several peptides with MHC binding motifs are readily detectable in urine at concentrations of up to 10^-6 M...

Identificación de péptidos bloqueantes del sistema de secreción de tipo III y de la adherencia a epitelios de Escherichia coli enterohemorrágico (EHEC) y Escherichia coli enteropatógeno (EPEC); Identification of peptides blocking the type III secretion system and the adherence to epithelia of enterohaemorragic Escherichia coli (EHEC) and enteropathogenic coli (EPEC)

Larzábal, Mariano
Fonte: Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires Publicador: Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires
Tipo: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis; tesis doctoral; info:eu-repo/semantics/publishedVersion Formato: application/pdf
Publicado em //2010 SPA
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36.58%
Escherichia coli Enteropatógeno (EPEC) y Escherichia coli Enterohemorrágico (EHEC) se encuentran asociadas con diarrea en seres humanos. EPEC es una de las principales causas de diarrea infantil en países desarrollados, mientras que EHEC es responsable de enfermedades cuyo espectro clínico incluye diarrea, colitis hemorrágica y síndrome urémico hemolítico (SUH), que es la principal causa de insuficiencia renal aguda de niños menores de 5 años en la Argentina. La expresión de la toxina Shiga (Stx) codificada por bacteriófagos integrados al cromosoma de cepas EHEC, es considerada la responsable de la colitis hemorrágica y el SUH. El principal reservorio de EHEC es ganado bovino sano a pesar de que un número limitado de serotipos se han asociado con diarrea en terneros jóvenes, mientras que el reservorio de EPEC son los niños sintomáticos y asintomáticos. Ambos patotipos de E. coli, al igual que Citrobacter rodentium, poseen un isla de patogenicidad conocida como Locus of enterocyte effacement (LEE). El LEE codifica para el sistema de secreción de tipo III (SSTT), cuya función es traslocar proteínas efectoras a los enterocitos, provocando la subversión celular. Este resulta en la formación de lesiones características de attaching and effacement (A/E) en el epitelio intestinal...

Endomorphin peptides: pharmacological and functional implications of these opioid peptides in the brain of mammals. Part one

Leff Gelman,Philippe; González Herrera,Norma Estela; Matus Ortega,Maura Epifanía; Pavón Romero,Lenin; Téllez Santillán,Carlos; Salazar Juárez,Alberto; Antón Palma,Benito
Fonte: Instituto Mexicano de Psiquiatría Ramón de la Fuente Publicador: Instituto Mexicano de Psiquiatría Ramón de la Fuente
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/04/2010 EN
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The present paper describes several aspects of the biological activities, physiological and behavioral responses displayed by the most recent discovered opioid peptides: endomorphins. Endormorphins comprise two endogenous C-terminal amide tetrapeptides, named as endomorphin-1 (EM1; Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2) and endomorphin-2 (EM2; Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2), which were discovered a decade ago (1997) by Zadina's group. Initially, they reported the identification of two endogenous opioid peptides that displayed high binding affinities and selectivities for the µ-opioid receptor among other identified and cloned opioid receptors. These led authors to support the hypothesis that endomorphin peptides represent the endogenous ligand agonists for the µ-opioid receptor. Both peptides were identified and isolated from bovine and human brains. They consist of four amino acids that share a 75% structural homology among amino acids, and which display the structural α-amidated form of C-terminal -Phe- residue, as demonstrated for many other bioactive neuropeptides. These peptides are structurally distinct from other endogenous opioid substances identified in the brain of mammals, although they share some similarities with other amide terapeptides such as Tyr-W-MIF-1...