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O presente projeto teve como objetivo selecionar a melhor rota enzimática para produção de monoglicerídeos empregando lipase imobilizada em matriz obtida pela técnica sol-gel, visando total aproveitamento do glicerol gerado como sub-produto na obtenção de biodiesel. Para alcançar o objetivo proposto foram analisadas duas metodologias: (1) esterificação do glicerol com ácidos graxos e (2) glicerólise do óleo de babaçu; testando lipases de diferentes fontes como Candida antarctica B, Thermomyces lanuginosus, Candida rugosa, Pseudomonas fluorescens, Burkholderia cepacia, Peniccillium camembertii e pâncreas de porco, imobilizadas em polissiloxano álcool polivinílico (POSPVA). As preparações de lipase imobilizada disponíveis comercialmente como Lipozyme IM20, Novozym 435, Lipozyme RM IM e Lipozyme TL IM foram também utilizadas. As atividades experimentais foram, inicialmente, direcionadas para o estabelecimento das condições adequadas da esterificação, investigando a influência de diversos parâmetros, tais como: proporção molar dos reagentes, tamanho da cadeia carbônica e grau de insaturação dos ácidos graxos e fonte de lipase. Verificou-se que meios reacionais contendo excesso de glicerol favoreceram a síntese de ésteres glicéricos...

O presente projeto teve como objetivo selecionar lipases comerciais para a interesterificação enzimática da gordura do leite com óleo de soja visando à obtenção de produto enriquecido com ácidos graxos essenciais. Foram testadas lipases de diferentes fontes microbianas (Aspergillus niger, Mucor javanicus, Rhizopus oryzae, Candida rugosa, Penicillium roqueforti e Rhizomucor miehei) imobilizadas em matriz híbrida polissiloxano-álcool polivinílico (POS-PVA) previamente caracterizada quanto às suas propriedades físicoquímicas e morfológicas. Tanto as enzimas livres como imobilizadas, foram inicialmente caracterizadas com relação às suas atividades hidrolítica e de esterificação. Em função da alta complexidade das matérias-primas "gordura do leite e óleo de soja", optou-se pela triagem inicial da enzima em um sistema reacional modelo de interesterificação. Como reagentes de partida, foram escolhidos tripalmitina e trioleína, uma vez que os ácidos graxos palmítico e oléico estão presentes em grande quantidade nos triglicerídeos que compõem as matériasprimas de interesse. Assim, as lipases imobilizadas no suporte POS-PVA foram empregadas na catálise de reações de interesterificação no sistema modelo empregando-se hexano como solvente. O valor mais elevado de rendimento de interesterificação (31%) foi obtido com o emprego da lipase de Rhizopus oryzae (L036P)...

O presente projeto teve como objetivo sintetizar matrizes magnetizadas para imobilização da lipase de Burkholderia cepacia para aplicação na síntese de ésteres alquilicos. Foram testadas duas metodologias para síntese de compósitos formados por óxidos magnéticos dispersos em matriz de sílica, a saber: a) matriz polissiloxano-álcool polivinílico (SiO2-PVA) dopada com Fe3O4 e ?Fe2O3 e b) matriz polissiloxano-álcool polivinílico (SiO2-PVA) sintetizada com incorporação de Fe3O4 e ?Fe2O3. As matrizes polissiloxano-álcool polivinílico (SiO2-PVA) e partículas de Fe3O4 e ?Fe2O3 foram usadas como controles. As características texturais e morfológicas das matrizes magnéticas e não magnética foram determinadas por microscopia eletrônica de varredura (MEV), difratograma de raios-X, espectroscopia no infravermelho (IV) e análise de tamanho de poros (BET). As partículas de magnetita (Fe3O4) e maghemita (?Fe2O3) apresentaram comportamento superparamagnético. A lipase de B. cepacia foi imobilizada nas quatro matrizes (magnetizada e não magnetizada) por adsorção física e ligação covalente e os rendimentos de imobilização similares obtidos sugerem que as partículas de ferro não interferiram na interação enzima-suporte. Entretanto...

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP); Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq); Tecnologia enzimática é um campo de conhecimento cada vez maior, e, nos últimos anos, esta tecnologia tem apresentado um interesse crescente, devido à busca de novos paradigmas em diversos processos produtivos. Lipases, esterases e cutinases são as enzimas usadas em uma ampla gama de processos que envolvem reações de síntese e hidrólise. O objetivo deste trabalho foi investigar e comparar as atividades de lipase e esterase de quatro enzimas já classificadas como lipases e uma como cutinase, na presença de substratos naturais e sintéticos. Todas as enzimas testadas apresentaram atividades específicas tanto de esterase como de lipase. A maior atividade específica de esterase foi observada para a lipase de Aspergillus 1068 em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético, enquanto a atividade específica de lipase mais alta foi observada para a lipase de Geotrichum sp. em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético. Estes resultados permitem visualizar algumas interfaces independentes de atividade lipolítica para todas as lipases testadas. de acordo com estes estudos...

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP); Pós-graduação em Ciências Biológicas (Microbiologia Aplicada) - IBRC; As enzimas são catalisadores muito eficientes e de grande interesse na aplicação industrial. As lipases (E.C. 3.1.1.3) são serina-hidrolases que agem na hidrólise, esterificação e transesterificação de acilgliceróis de cadeia longa. Lipases microbianas têm sido amplamente usadas devido à sua especificidade. Na transesterificação moléculas de triacilglicerol reagem com um álcool na presença de um catalisador formando uma mistura de glicerol e ésteres de ácidos graxos. O biodiesel, definido como ésteres metílicos ou etílicos, tem atraído crescente interesse como uma fonte de energia renovável, substituindo o diesel produzido a partir de combustíveis fósseis. O presente trabalho tem como objetivo principal efetuar a prospecção de fungos termofílicos que apresentem produção significativa de lipase e, concomitantemente, atividade transesterificante. As linhagens foram selecionadas por detecção de atividade lipolítica em placas de ágar contendo Rodamina B, por fermentação submersa (FSm) e fermentação em estado sólido (FES). Foram testadas linhagens de fungos termofílicos da coleção do laboratório de Bioquímica e Microbiologia Aplicada...

Pós-graduação em Ciências Biológicas (Microbiologia Aplicada) - IBRC; Lipases são enzimas amplamente distribuídas nos seres vivos e apresentam a função biológica de hidrolisar ligações ésteres de triacilgliceróis, liberando diacilgliceróis, monoacilgliceróis, ácidos graxos e glicerol. Dependendo da atividade de água estas enzimas catalisam outras reações como esterificação, transesterificação, aminólise e lactonização, importantes em diversas aplicações biotecnológicas dessas enzimas. Neste trabalho, uma linhagem de Candida viswanathii foi selecionada, entre outras noventa linhagens de fungos filamentosos e leveduras, como produtora de lipase e suas condições de cultivo foram estudadas em cultivos submersos e em substratos sólido, visando o aumento da produção da enzima. Outro objetivo deste trabalho também foi purificar, imobilizar e caracterizar a lipase produzida nas condições estabelecidas em cultivos submersos. Os resultados obtidos nos cultivos submersos indicaram que, entre as substâncias puras testadas, trioleína e ácido oléico foram os melhores indutores da atividade lipase. Contudo, as melhores condições de cultivo e produção de lipase foram alcançadas utilizando azeite de oliva 1...

O interesse na produção de lipases microbianas tem aumentado significativamente nas últimas décadas, devido ao seu amplo potencial de aplicações industriais, seja na indústria de alimentos como aditivos (modificação de aromas), química fina (síntese de ésteres), detergentes (hidrólise de gorduras), tratamento de efluentes (decomposição e remoção de substâncias oleosas), couro (remoção de lipídios das peles dos animais), farmacêutica e na área médica (remédios, digestivos e enzimas para diagnósticos). A produção de lipase pode ser influenciada por diferentes variáveis, como o microrganismo produtor da enzima, as fontes de carbono, nitrogênio e lipídio, as condições de aeração e agitação, o tipo do impulsor, e até mesmo a geometria do reator. Na primeira etapa deste trabalho foram realizados testes com diferentes indutores (óleo de soja, óleo de milho, óleo de girassol, óleo de canola e óleo de oliva) para produção de lipase utilizando o microrganismo Geotrichum candidum NRRL- Y552, obtendo como melhor indutor o óleo de soja. Em seguida, um estudo para padronização do inóculo foi realizado possibilitando o início da otimização do meio de cultura, em frascos agitados, obtendo como meio otimizado 3...

O presente trabalho teve por objetivo purificar e caracterizar a fração lipolítica produzida por linhagem de Rhizopus sp. e aplicar a lipase na produção de monoacilgliceróis. Apenas três etapas de purificação foram necessárias para se atingir a homogeneidade em SDS-PAGE, obtendo-se uma banda com massa molecular de 37,5KDa e atividade específica de l446U/mg de proteína. A fração purificada continha 2 isoformas da lipase, ambas com temperatura ótima de atividade de 50°C, valores para pH ótimos de 5,6 e 7,0, pH de 4,3 e 4,5 e estabilidade a valores de pH entre 6,5 e 7,5 e a temperaturas inferiores a 50°C, além de manter sua atividade em hexano. A lipase foi inativada por Hg+2 e por n-bromosuccinimida e ativada por Na+. Os estudos de purificação por diferentes métodos cromatográficos mostraram que, embora a lipase seja mais seletivamente retida por coluna de troca aniônica, ela perde parte de sua atividade no processo, o que não acontece em colunas de interação hidrofóbica. A lipase purificada por coluna de FENIL Sepharose apresentou faixa mais larga de pH de atividade, podendo variar entre 3,5 e 9,0, dependendo da temperatura de reação, porém menor estabilidade térmica do que a fração purificada por DEAE Sepharose. Entre os métodos testados...

A metodologia de preparação do biocatalisador pode influenciar no processo catalítico. De acordo com estudos anteriores a lipase de Candida rugosa pode ser imobilizada com presença de alta atividade em sílica de porosidade controlada (SPC) ativada com glutaraldeído. Neste trabalho, foram desenvolvidas estratégias para otimizar a estabilidade operacional desta preparação de lipase imobilizada. Para atingir este propósito, foram testados diferentes tipos de agentes estabilizantes com a finalidade de proteger a enzima de efeitos de agregação ou desnaturação que ocorrem devido à presença dos silanos usados durante a formação da matriz de sílica. Os aditivos usados como estabilizantes foram as proteínas (albumina e lecitina) e os polímeros orgânicos (P-ciclodextrina e polietilenoglicol) e seus efeitos foram comparados ao controle (lipase imobilizada sem aditivo). A metodologia de planejamento experimental foi utilizada para selecionar o aditivo que fornecesse maior rendimento de imobilização. Foram realizados três planejamentos fatoriais completos 22, com repetição no ponto central para avaliar a variável resposta, em função do tipo de aditivo e concentração de enzima. Entre todos os aditivos testados, rendimentos mais elevados foram obtidos quando PEG-1500 foi utilizado como agente estabilizante. De acordo com os resultados estatísticos...

Recentemente, a aplicação industrial de lipases microbianas tem sido estendida a muitas áreas, como por exemplo, na modificação de triglicerídeos, síntese de vários compostos de ésteres e detergentes. As lipases podem ser aplicadas na limpeza de maquinários industriais ou em detergentes como sabões em pó na remoção de manchas de lipídeos em tecidos. A linhagem de fungo Fusarium oxysporum 152B foi selecionada entre 216 linhagens de microrganismos isolados de amostras de frutas e solo do Nordeste do Brasil, como maior produtora de lipase alcalina extracelular em meio de cultura. Os efeitos da composição do meio, pH e temperatura foram investigados para a produção de lipase alcalina de Fusarium oxysporum. A máxima quantidade de atividade lipolítica produzida foi 7,12 U.mL-1 em meio contendo óleo de oliva, peptona e extrato de levedura como fontes de carbono e nitrogênio, em pH 10,0 e 30 °C. Um desenho experimental 22 com configuração estrela, totalizando 11 experimentos, foi desenvolvido para estudar os efeitos do pH e temperatura de incubação e o máximo de atividade encontrada foi de 33 U.mL-1 em pH 6,0 e a 30 °C. Um segundo desenho experimental 22 foi desenvolvido para estudar duas variáveis, composição do meio e a concentração de óleo de oliva. Máxima atividade enzimática foi produzida em meio de cultura suplementado com óleo de oliva (2% m/v). A atividade enzimática da lipase de Fusarium oxysporum foi avaliada na presença de diferentes detergentes comerciais e surfactantes...

Quinhentas e cinquenta linhagens de microrganismos foram isolados do solo, frutas, resíduos industriais e testados quanto à capacidade de hidrolisar glicerídeos em meio alcalino. Cinco linhagens de bactérias foram selecionadas como produtoras de lipase alcalina. Entre elas, uma linhagem identificada como Alcaligenes sp., apresentou alta produção de lipase alcalina em meio de cultivo composto por: 2% de farinha de soja torrada, 1% farinha de trigo, 0,5% de K2HPO4, 1 % de água de maceração de milho (com steep liquor) e 0,2% de Na2CO3. A enzima lipolítica de Alcaligenes sp. hidrolisou as ligações éster de triglicerídeos insolúveis em água, podendo assim, ser classificada como lipase (Glicerol Éster Hidrolase E.C.3.1.1.3). Estudou-se a produção da lipase extracelular pela linhagem selecionada, a caracterização da enzima no estado bruto e a purificação através de fracionamento com sulfato de amônio e cromatografia em coluna DEAE- Sephadex A-50. Na purificação das proteínas, foram detectadas 2 frações com atividade de lipase, sendo denominadas de frações I e II. As frações foram coletadas e concentradas em membrana de ultrafiltração. A fração I apresentou atividade ótima. em pH 8 a 40°C. A fração II apresentou atividade ótima em pH 9 a 45°C. A presença de MgSO4 e CaCl2 provocaram um aumento da atividade enzimática das duas frações...

Extratos bruto de lipase (EB) obtidos a partir de farelo de arroz previamente desengordurado, foram extraídos com três diferentes soluções: 1(CaCb 10mM), 2 (Sacarose 0,6M, KCI 10mM, MgCb 1mM, Ditiotreitol 2mM) e 3 (Sacarose O,4M, DitiotreitoI2mM). A metodologia de superfície de resposta foi aplicada, sendo os fatores (variáveis) estudados: pH (6,0; 7,0 e 8,0) e tempo de extração (1h, 2h e 3h). A temperatura de extração foi fixada em 4°C. Os extratos obtidos apresentaram diferentes graus de atividade de lipase, sendo que o extrato bruto que apresentou a maior atividade específica de lipase, foi a solução 1 (13,5mU/mg). Realizou-se a purificação parcial deste extrato bruto através de dois métodos distintos de precipitação de lipase, resultando em extrato semipurificado com acetona (ESP-acetona) e extrato semi-purificado com sulfato de amônio (ESP-sulfato amônio), que apresentaram atividade específica de 50,7mU/mg e 63mU/mg, respectivamente. Os extratos semi-purificados foram imobilizados por adsorção sobre vários suportes, dos quais poliamida e sílica, apresentaram os maiores índices de atividade específica de lipase, correspondente a 48,4mU/mg e 48,2mU/mg respectivamente para o ESP-acetona e 59,3mU/mg e 59...

Os avanços biotecnológicos na produção industrial de lipases têm proporcionado sua aplicação nos diferentes setores. Este interesse se deve à capacidade destas enzimas catalisarem algumas reações, dentre elas a transesterificação. Esta reação é reversível e resulta em altos rendimentos a partir da otimização de parâmetros experimentais, tais como, temperatura, concentração do catalisador, razão molar álcool:óleo, entre outros. Um grande número de trabalhos voltados para a produção de biodiesel por via enzimática vem sendo feito devido às vantagens a ela associada. Tendo em vista estas observações, o presente trabalho teve por objetivo o estudo da produção de lipase microbiana e sua aplicação na síntese de biodiesel. As etapas envolvidas neste projeto foram: produção de lipase por diferentes microrganismos utilizando fermentação submersa e semi-sólida; uso de diferentes reatores e meios de cultivo; escolha e caracterização da lipase que melhor apresentou vantagens em relação à produtividade e à atividade de transesterificação; estudo de imobilização e reutilização da lipase em diferentes resinas hidrofóbicas e de troca iônica; estudo da influência do tempo de reação, temperatura...

: O presente trabalho foi dividido em três etapas e teve como objetivo a caracterização, purificação e encapsulamento da lípase a partir da cepa de Burkholderia cepacia. Para produção da enzima, o microorganismo foi cultivado em meio contendo sais, extrato de levedura, peptona bacteriológica e 6% de óleo de soja, por fermentação líquida em biorreator do tipo Bioflo III. As fermentações foram conduzidas a 150 rpm em 30ºC. Após 96 horas de cultivo, o sobrenadante foi separado das células por centrifugação e foi utilizado como extrato enzimático, uma vez que a Burkholderia cepacia produz lípase extracelular. O extrato bruto apresentou atividade usando azeite de oliva como substrato. Na primeira etapa do trabalho, analisou-se a condições ótimas de trabalho e estabilidade sob condições diversas e na presença de diferentes íons. A temperatura ótima foi a 37ºC, no entanto a 50ºC a enzima perdeu 10% da atividade em relação à temperatura em 37ºC. O cálculo de energia de ativação, seguindo a equação de ARRHENIUS, foi de 10,1 kJ/mol. O efeito do pH sobre a hidrólise do azeite de oliva pela lípase foi investigado com diferentes tampões na faixa de pH entre 3 e 11. Foram mantidas aproximadamente 80% da atividade entre os pHs 5 e 7...

A bioprospecção de micro-organismos representa um grande potencial tecnológico para produção de biocompostos de interesse comercial. Dentre estes compostos estão as enzimas lipolíticas, como as lipases (triacilglicerol acil-hidrolases EC 3.1.1.3) que apresentam um enorme potencial para aplicações biotecnológicas. Outro tipo de biocomposto de relevante interesse comercial são as vitaminas do complexo B, as quais possuem função essencial na atividade de enzimas que regulam reações do metabolismo. Desta forma, o objetivo desse trabalho foi isolar e selecionar linhagens de leveduras do solo de diferentes biomas do Estado de São Paulo com potencial para produção de lipase e de vitaminas do complexo B (biotina e riboflavina). Para tanto, foram isoladas 132 leveduras de amostras de solos provenientes da Mata Atlântica e da região de transição (Mata Atlântica e Cerrado). Essas linhagens foram depositadas na coleção de micro-organismos do laboratório de Bioquímica de Alimentos da FEA-UNICAMP, que já contava com 300 leveduras provenientes da região de Cerrado. As 432 linhagens presentes na coleção foram então avaliadas quanto ao potencial para a produção de lipase extracelular através de seleção em meio sólido diferencial e cultivo em meio líquido...

A bioprospecção de micro-organismos nativos capazes de produzir enzimas com diferentes propriedades catalíticas é essencial para o desenvolvimento do setor biotecnológico brasileiro. A lipase é uma enzima com vasta aplicação biotecnológica, utilizada na resolução de fármacos quirais, modificação de gorduras, produção de biocombustíveis, cosméticos, agroquímicos, oleoquímicos e realçadores de sabor. A tanase é outra enzima com grande potencial de aplicação industrial por ser capaz de catalisar a hidrólise de taninos hidrolisáveis e de ésteres de ácido gálico. Desse modo, o objetivo desse trabalho foi isolar novas linhagens de micro-organismos capazes de produzir as enzimas tanase e lipase extracelulares e caracterizar, bioquimicamente, as enzimas selecionadas. Foram isoladas 131 linhagens de fungos e 109 linhagens de leveduras da Região Amazônica e da região da Mata Atlântica. Tais linhagens fúngicas juntamente com outras linhagens da Coleção de Micro-organismos do Laboratório de Bioquímica FEA-UNICAMP (n=348) foram analisadas em meio sólido diferencial. Foram obtidas 26 linhagens positivas para lipase e 105 para tanase. As linhagens positivas foram testadas quanto à capacidade de produzir lipase e tanase por fermentação em estado sólido. A atividade enzimática da tanase foi quantificada por espectrofotometria e a da lipase por titulometria de neutralização. A lipase da linhagem de Colletotrichum sp. apresentou atividade enzimática específica igual a 25...

Tese (doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro Tecnológico. Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química; O emprego de enzimas imobilizadas vem aumentando devido às vantagens que as mesmas oferecem como, por exemplo, a possibilidade de reúso. A gelatina é uma proteína solúvel em água, de baixo valor agregado, que tem a capacidade de formar gel e seu uso associado com plastificantes vem sendo estudado no desenvolvimento de biofilmes. Neste trabalho foi realizado um estudo de imobilização de lipase comercial em gelatinas de diferentes valores de Bloom adicionadas de plastificantes hidrofílicos. Foram testadas amplas faixas de concentrações para as gelatinas e baixas concentrações dos plastificantes glicerol e manitol buscando avaliar a influência do valor de Bloom, bem como dos plastificantes na eficiência de imobilização. As gelatinas foram caracterizadas quanto am parâmetros físico-químicos, perfil de aminoácidos e interações dos géis formados com a água. Após a imobilização, avaliou-se a migração para as diversas combinações de gelatina e plastificante, sendo avaliados os plastificantes individualmente, obtidos os rendimentos de imobilização e realizadas microscopias das matrizes. A estabilidade de imobilização em relação a parâmetros operacionais foi verificada para posterior estudo do comportamento na à hidrólise de óleo de oliva para a lipase livre e imobilizada e o reúso da lipase imobilizada. Os resultados indicaram a necessidade de reticulação dos géis com glutaraldeído devido à alta solubilidade em água e razão de inchamento...

Lipase (EC 3.1.1.3), é uma enzima que hidrolisa os ésteres de glicerol, é muitas vezes utilizadas em aplicações biotecnológicas e industrial. Lipase de Candida rugosa e Geotrichum candidum são conhecidas por ter características tais como ampla especificidade em substratos, tolerância em relação aos solventes orgânicos e de elevada estabilidade térmica. Estas características permitem que a lipase seja utilizada como um biocatalisador em aplicações industriais que são realizadas a temperaturas elevadas ou na presença de solventes orgânicos. Desta forma, o presente trabalho estuda a produção de lipase por Candida rugosa e Geotrichum candidum num meio de cultura composto por melaço de soja. Após otimizar o tempo de fermentação para ambos micro-organismos, foram realizados testes variando a concentração de melaço de soja, o pH do meio fermentativo e a temperatura de fermentação. Quando utilizou-se melaço de soja numa concentração de 200 g/L à 25°C, a atividade lipolítica medida no caldo, foi 5.25 U/mL após 12 horas para Candida rugosa e 6.25 U/mL após 24 horas para Geotrichum candidum. Um Planejamento Composto Central (PCC) foi definido variando-se a concentração de melaço de soja, o pH inicial do meio e a temperatura de fermentação. Concluiu-se que o meio composto de 200 g/L de melaço de soja em pH de 3...

This study aimed to assess: the manufacture of Pecorino cheese from cow's milk, income from manufacturing of cheeses, lipolysis and proteolysis during the maturation, preference and acceptance of cheeses and characterize the Pecorino cheese, milk, cow, after 45 days of maturation. Pecorino cheeses were produced by three treatments: no lipase, with lipase of kid and with lipase of kid and lamb. It was examined the income of manufacturing in L/ kg, the coefficient GL, L / kg adjusted and the figures the transfer of components of milk to the cheese. It was found that the addition of lipase didn t influence in income. The income from the manufacture of Pecorino cheese found was 8.05 L / kg, 8.22 L / kg adjusted, 61.25 gST / L e 76.34%, 93.00% and 50.57%, the figures for transfer of protein, fat and total dry extract, respectively. It was found that the humidity decreased and dry extract increased, the pH increased at the start and then had a slight decline, the salt content in moisture, nitrogen soluble at pH 4.6, the non-protein nitrogen in the rates of extension and depth of maturity increased over the 45 days of maturity. Adding the milk lipases influenced the increase in the rate of acid free fatty acids in Pecorino cheese. At the fortieth fifth day of maturation there was significant difference between the rates of acidity of the AGL Pecorino cheeses of all treatments. The index of acidity of AGL of Pecorino cheese containing lipase of kid and lamb was higher than that of Pecorino cheese containing lipase of kid...

Este trabalho teve como finalidade principal obter um derivado ativo estável da lípase de Cândida rugosa através de sua imobilização em um suporte de natureza polimérica. Foram testadas duas potenciais matrizes, o polimetllolacrilamida (PNMA) e o copolímero de divinilbenzeno-estireno (STYDVB), em função de suas características satisfatórias em termos de resistência ao impacto e à tração, aliadas ao seu grau de dureza e termoestabilidade. A enzima lípase foi imobilizada por adsorção nessas resinas, usando tampão fosfato de sódio (0,1M, pH 7,0) ou heptano com meio dispersante, sendo selecionado para estudos posteriores, o derivado delipase imobilizada em STYDVB obtido em presença de heptano. Tanto a lípase livre como a lípase imobilizada em STYDVB foram caracterizadas através da determinação do perfil de atividade em função do pH e temperatura, estabilidade térmica e, para o caso da lípase imobilizada, determinou-se q estabilidade operacional, em bateladas consecutivas, e à estocagem. Os resultados experimentais demonstraram que a lípase livre apresentou um pH ótimo de 8,0 e a imobilizada apresentou um pH ótimo de 7,5, ambas a temperatura de '37GRAUS'C. A lípase imobilizada foi desativada somente em temperaturas superiores a '50GRAUS'C...